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Yorodumi- PDB-4df7: Crystal structure of Staphylococcal nuclease variant Delta+PHS V2... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4df7 | ||||||
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Title | Crystal structure of Staphylococcal nuclease variant Delta+PHS V23L/V99I at cryogenic temperature | ||||||
Components | ThermonucleaseMicrococcal nuclease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Staphylococcal nuclease / hyperstable variant / pdtp / cavity / pressure | ||||||
Function / homology | Function and homology information endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / nucleic acid binding / extracellular region / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Caro, J.A. / Schlessman, J.L. / Heroux, A. / Garcia-Moreno E., B. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Pressure effects in proteins Authors: Caro, J.A. / Schlessman, J.L. / Garcia-Moreno E., B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4df7.cif.gz | 74.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4df7.ent.gz | 53.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4df7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/df/4df7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/df/4df7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3v2tC 4dfaC 4dgzC 4du9C 4f7xC 4f8mC 4k5wC 4kd3C 4kd4C 4nklC 4np5C 4odgC 4qf4C 3bdcS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16171.518 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Nuclease A (UNP residues 83-231) / Mutation: V23L,G50F,V51N,V99I,P117G,H124L,S128A,del(44-49) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Gene: nuc / Plasmid: pET24a+ / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P00644, micrococcal nuclease |
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#2: Chemical | ChemComp-CA / |
#3: Chemical | ChemComp-THP / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.64 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 21% MPD, 25 mM potassium phosphate, calcium chloride, pdTp, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 25, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. all: 22464 / Num. obs: 22464 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 1.419 / Net I/σ(I): 17.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3BDC Resolution: 1.5→30.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.2392 / WRfactor Rwork: 0.1986 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.7888 / SU B: 3.862 / SU ML: 0.069 / SU R Cruickshank DPI: 0.0807 / SU Rfree: 0.0849 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.085 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 67.93 Å2 / Biso mean: 27.8839 Å2 / Biso min: 14.89 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→30.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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