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- PDB-4dcm: Crystal Structure of methyltransferase RlmG modifying G1835 of 23... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dcm
タイトルCrystal Structure of methyltransferase RlmG modifying G1835 of 23S rRNA in Escherichia coli
要素Ribosomal RNA large subunit methyltransferase G
キーワードTRANSFERASE / 23S rRNA (guanine1835-N2)-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


23S rRNA (guanine1835-N2)-methyltransferase / 23S rRNA (guanine(1835)-N(2))-methyltransferase activity / rRNA (guanine-N2-)-methyltransferase activity / rRNA base methylation / nucleic acid binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
rRNA (guanine-N2-)-methyltransferase, RsmD / : / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYLMETHIONINE / Ribosomal RNA large subunit methyltransferase G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.297 Å
データ登録者Zhang, H. / Gao, Z.Q. / Dong, Y.H.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the function of 23S rRNA methyltransferase RlmG (m2G1835) from Escherichia coli.
著者: Zhang, H. / Gao, Z.Q. / Wei, Y. / Wang, W.J. / Liu, G.F. / Shtykova, E.V. / Xu, J.H. / Dong, Y.H.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal RNA large subunit methyltransferase G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0714
ポリマ－42,4601
非ポリマー6113
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.185, 42.134, 72.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal RNA large subunit methyltransferase G / 23S rRNA m2G1835 methyltransferase / rRNA (guanine-N(2)-)-methyltransferase RlmG


分子量: 42460.395 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 9-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b3084, JW5513, rlmG, ygjO / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42596, 23S rRNA (guanine1835-N2)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.39 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Tris pH7.5, 5% (w/v) PEG 8000, 1% (w/v) protamine sulfate, 0.02M HEPES sodium pH6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月31日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.297→50 Å / Num. all: 17821 / Num. obs: 16968 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 39.71
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 5.62 / Num. unique all: 914 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.297→29.984 Å / SU ML: 0.65 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2521 1715 5.08 %RANDOM
Rwork0.2007 ---
all0.2033 ---
obs0.2033 16968 98.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.475 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.8205 Å20 Å21.3275 Å2
2--6.5228 Å20 Å2
3----2.7022 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.297→29.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2830 0 41 128 2999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9783974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6451083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007510
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2968-2.36430.37841450.2969236086
2.3643-2.44060.28071170.22232697100
2.4406-2.52780.28051570.21022716100
2.5278-2.62890.27461650.22042728100
2.6289-2.74850.26941230.20972689100
2.7485-2.89330.30691520.20212736100
2.8933-3.07440.29711400.21672717100
3.0744-3.31150.23151420.20952707100
3.3115-3.64430.25621470.2012262397
3.6443-4.17040.24641420.1979271098
4.1704-5.24970.19481300.15352711100
5.2497-29.98640.21021550.19392674100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.9457 Å / Origin y: 1.1584 Å / Origin z: 54.2537 Å
111213212223313233
T0.056 Å20.0292 Å2-0.0009 Å2-0.0543 Å2-0.0026 Å2--0.0609 Å2
L0.0786 °2-0.0288 °2-0.0616 °2-0.0412 °2-0.0089 °2--0.3172 °2
S0.0205 Å °0.0002 Å °-0.031 Å °-0.0213 Å °-0.0142 Å °0.0229 Å °-0.0238 Å °0.0822 Å °0.031 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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