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万見
- PDB-4dcb: Y. pestis Plasminogen Activator Pla in Complex with Human Plasmin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dcb
タイトルY. pestis Plasminogen Activator Pla in Complex with Human Plasminogen Activation Loop Peptide ALP11
要素
  • Coagulase/fibrinolysin
  • Plasminogen
キーワードHYDROLASE / Beta barrel / Plasminogen activator / Protease / Outer membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


plasminogen activator Pla / plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases ...plasminogen activator Pla / plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / cell outer membrane / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / aspartic-type endopeptidase activity / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl proteases, omptin family signature 2. / Peptidase A26, omptin / Peptidase A26, omptin, conserved site / : / Omptin family / Aspartyl proteases, omptin family signature 1. / Outer membrane adhesin/peptidase omptin / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : ...Aspartyl proteases, omptin family signature 2. / Peptidase A26, omptin / Peptidase A26, omptin, conserved site / : / Omptin family / Aspartyl proteases, omptin family signature 1. / Outer membrane adhesin/peptidase omptin / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Plasminogen / Plasminogen activator
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.033 Å
データ登録者Eren, E. / van den Berg, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for activation of an integral membrane protease by lipopolysaccharide.
著者: Eren, E. / van den Berg, B.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22021年7月7日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_sheet_hbond ...pdbx_database_status / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_conf / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site
Item: _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id ..._pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulase/fibrinolysin
F: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,49810
ポリマ－34,3882
非ポリマー1,1108
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area14790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.377, 63.105, 201.225
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AF

#1: タンパク質 Coagulase/fibrinolysin / Plasminogen activator


分子量: 33281.316 Da / 分子数: 1 / 変異: D84N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: pla, YPPCP1.07, YP_pPCP08 / プラスミド: pB22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)T1 / 参照: UniProt: P17811, plasminogen activator Pla
#2: タンパク質・ペプチド Plasminogen / Plasmin heavy chain A / Activation peptide / Angiostatin / Plasmin heavy chain A / short form / ...Plasmin heavy chain A / Activation peptide / Angiostatin / Plasmin heavy chain A / short form / Plasmin light chain B


分子量: 1106.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This seqeunce naturally exists in human plasminogen activation domain
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00747, plasmin

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非ポリマー , 5種, 114分子

#3: 化合物
ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 45% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.2 M NH4KH2PO4 and 0.1M NaOAc, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. obs: 21867 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rsym valueDiffraction-ID% possible all
2.03-2.075.10.427199.7
2.07-2.15.40.411199.6
2.1-2.145.50.379199.7
2.14-2.195.40.3491100
2.19-2.235.40.334199.9
2.23-2.295.40.304199.4
2.29-2.345.40.287199.8
2.34-2.415.40.273199.8
2.41-2.485.40.251100
2.48-2.565.50.242199.9
2.56-2.655.50.2071100
2.65-2.765.60.171100
2.76-2.885.60.1481100
2.88-3.035.70.1171100
3.03-3.225.80.091100
3.22-3.475.80.072199.9
3.47-3.825.80.062199.9
3.82-4.375.80.058199.9
4.37-5.515.70.061199.8
5.51-505.30.068198.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X55

2x55


解像度: 2.033→19.759 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.23 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 1917 9.14 %
Rwork0.1804 --
obs0.1849 20964 95.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.691 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9586 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.0187 Å20 Å2
3----3.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.033→19.759 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2267 0 74 106 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082394
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1563238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.024843
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0335-2.10610.23151740.16931742X-RAY DIFFRACTION89
2.1061-2.19030.23231790.1761813X-RAY DIFFRACTION92
2.1903-2.28980.25211820.17311803X-RAY DIFFRACTION92
2.2898-2.41040.23851890.18371876X-RAY DIFFRACTION95
2.4104-2.56110.25411880.18521865X-RAY DIFFRACTION95
2.5611-2.75830.23561940.18051926X-RAY DIFFRACTION97
2.7583-3.0350.25281950.18281934X-RAY DIFFRACTION97
3.035-3.47210.20612000.1761973X-RAY DIFFRACTION99
3.4721-4.36670.21452040.16752022X-RAY DIFFRACTION99
4.3667-19.76010.2422120.19652093X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6745-0.17310.41040.54980.66331.381-0.01830.01860.0807-0.0411-0.0401-0.0481-0.01680.01020.03820.0392-0.0169-0.01940.04340.03170.1206-11.451313.897742.3937
20.6594-0.1680.0290.92980.5180.37860.03120.25310.0313-0.2379-0.0689-0.0213-0.0477-0.05180.04320.13450.01030.00950.1409-0.00650.0667-13.665812.542728.4439
30.83060.4112-0.31930.7772-0.29391.34140.01170.06630.04140.175-0.081-0.0768-0.0264-0.04110.05850.0754-0.0361-0.00540.0663-0.00290.185-19.680123.11955.887
41.3818-0.1643-0.36161.11940.07020.0657-0.01240.5753-0.0574-0.3576-0.0459-0.09990.33750.17150.030.27840.02210.02390.3078-0.04670.0308-10.43066.853916.5737
50.37480.3104-0.45930.349-0.621.6171-0.07120.0045-0.15590.1026-0.0981-0.2268-0.1660.03930.11540.0549-0.0085-0.01460.05230.00950.1242-21.164916.4851.8228
60.9139-0.17350.67151.646-0.52650.8442-0.00180.35270.0701-0.3525-0.1555-0.0011-0.30110.22840.08270.0845-0.05810.0250.15660.08020.0537-9.621519.628425.712
70.37030.2054-0.2040.40130.22760.32530.03520.0912-0.06780.0424-0.00280.16760.02050.0287-0.00750.03-0.0148-0.00220.0622-0.0220.1224-20.00459.990447.1031
80.46410.1240.30830.6068-0.38850.6053-0.17150.76210.2117-0.58440.0784-0.15950.07780.2290.18320.6755-0.2210.03190.54470.26110.2903-6.06323.8217.0167
90.54640.09450.36230.32290.02081.4584-0.04860.0484-0.0149-0.02640.0780.0007-0.0167-0.0574-0.00610.0679-0.0068-0.0160.0826-0.01190.095-15.019810.258842.2218
100.78920.2826-0.44820.80650.00550.29030.01290.89770.1106-0.90530.1818-0.03880.38890.4558-0.2170.59720.01690.06530.59930.06880.0482-9.340812.87334.8251
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 5:33)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 34:117)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 118:134)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 135:172)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 173:192)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 193:226)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 227:252)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 253:273)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 274:293)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain F and resid 557:567)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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