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Yorodumi- PDB-4dcb: Y. pestis Plasminogen Activator Pla in Complex with Human Plasmin... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dcb | ||||||
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Title | Y. pestis Plasminogen Activator Pla in Complex with Human Plasminogen Activation Loop Peptide ALP11 | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / Beta barrel / Plasminogen activator / Protease / Outer membrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information plasminogen activator Pla / plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / tissue regeneration / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin ...plasminogen activator Pla / plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / tissue regeneration / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / myoblast differentiation / negative regulation of cell-substrate adhesion / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / cell outer membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / blood microparticle / aspartic-type endopeptidase activity / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Yersinia pestis (bacteria) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.033 Å | ||||||
Authors | Eren, E. / van den Berg, B. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Structural basis for activation of an integral membrane protease by lipopolysaccharide. Authors: Eren, E. / van den Berg, B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4dcb.cif.gz | 134.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4dcb.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 4dcb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4dcb_validation.pdf.gz | 677.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4dcb_full_validation.pdf.gz | 684.4 KB | Display | |
Data in XML | 4dcb_validation.xml.gz | 14.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4dcb_validation.cif.gz | 19.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/4dcb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/4dcb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2x55S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules AF
#1: Protein | Mass: 33281.316 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: D84N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Yersinia pestis (bacteria) / Gene: pla, YPPCP1.07, YP_pPCP08 / Plasmid: pB22 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)T1 / References: UniProt: P17811, plasminogen activator Pla |
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#2: Protein/peptide | Mass: 1106.386 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Details: This seqeunce naturally exists in human plasminogen activation domain Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P00747, plasmin |
-Non-polymers , 5 types, 114 molecules
#3: Chemical | ChemComp-MRD / ( #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-C8E / ( | #6: Chemical | ChemComp-PO4 / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.12 % |
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 45% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.2 M NH4KH2PO4 and 0.1M NaOAc, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X6A / Wavelength: 0.972 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Sep 9, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: channel cut monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.972 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.03→50 Å / Num. obs: 21867 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.5 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 8.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2X55 Resolution: 2.033→19.759 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.23 / σ(F): 0 / Phase error: 20.95 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.691 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.033→19.759 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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