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- PDB-4dbk: Crystal structure of porcine pancreatic phospholipase A2 complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dbk
タイトルCrystal structure of porcine pancreatic phospholipase A2 complexed with berberine
要素Phospholipase A2, major isoenzyme
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Monomeric protein / berberine / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of D-glucose import / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / neutrophil mediated immunity / phospholipase A2 / bile acid binding / calcium-dependent phospholipase A2 activity ...positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of D-glucose import / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / neutrophil mediated immunity / phospholipase A2 / bile acid binding / calcium-dependent phospholipase A2 activity / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of MAP kinase activity / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of immune response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BERBERINE / Phospholipase A2, major isoenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Naveen, C.D. / Abhilash, J. / Prasanth, G.K. / Sadasivan, C. / Haridas, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of porcine pancreatic phospholipase A2 complexed with berberine
著者: Naveen, C.D. / Abhilash, J. / Prasanth, G.K. / Sadasivan, C. / Haridas, M.
履歴
登録2012年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2012年1月25日ID: 3L69, 3TT5
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4264
ポリマ－14,0101
非ポリマー4173
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子

A: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8528
ポリマ－28,0192
非ポリマー8336
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area2140 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area13720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.600, 68.600, 70.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2, major isoenzyme / Group IB phospholipase A2 / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase 1B


分子量: 14009.714 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00592, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-BER / BERBERINE / ベルベリン


分子量: 336.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H18NO4 / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.05M Tris maleate buffer, 5mM CaCl2, 16% MPD, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年3月26日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49 Å / Num. obs: 7686 / % possible obs: 98.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4P2P

4p2p


解像度: 2.3→9.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 13.172 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25313 391 4.8 %RANDOM
Rwork0.18455 ---
obs0.18767 7686 93.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.444 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→9.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数971 0 27 106 1104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7961.9731399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7415123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.3982550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.24115163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg28.948154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9071.5619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6982993
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5583410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0564.5406
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 42 -
Rwork0.221 566 -
obs--99.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.3129 Å / Origin y: -14.1543 Å / Origin z: -2.5174 Å
111213212223313233
T0.1205 Å2-0.0883 Å20.0348 Å2-0.1195 Å20.0159 Å2--0.1024 Å2
L0.4057 °20.2442 °2-0.5143 °2-5.8058 °2-1.6707 °2--1.5185 °2
S0.1042 Å °-0.1117 Å °-0.0782 Å °0.2499 Å °-0.4357 Å °-0.1864 Å °0.0245 Å °0.1444 Å °0.3315 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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