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- PDB-4dat: Structure of 14-3-3 sigma in complex with PADI6 14-3-3 binding mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dat
タイトルStructure of 14-3-3 sigma in complex with PADI6 14-3-3 binding motif II
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Peptidylarginine Deiminase type VI
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / 14-3-3 fold / protein-protein interaction / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation by machinery localization / protein storage / structural constituent of cytoplasmic lattice / cytoplasmic lattice / cytoplasm organization / cortical granule / embryonic cleavage / intermediate filament cytoskeleton / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / regulation of epidermal cell division ...regulation of translation by machinery localization / protein storage / structural constituent of cytoplasmic lattice / cytoplasmic lattice / cytoplasm organization / cortical granule / embryonic cleavage / intermediate filament cytoskeleton / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / establishment of skin barrier / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / cAMP/PKA signal transduction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Chromatin modifying enzymes / positive regulation of protein localization / cytoskeleton organization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / tubulin binding / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / sperm midpiece / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / regulation of cell cycle / cadherin binding / calcium ion binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / 14-3-3 domain ...Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Cupredoxin / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Inactive protein-arginine deiminase type-6 / Inactive protein-arginine deiminase type-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Rose, R. / Rose, M. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Identification and structural characterization of two 14-3-3 binding sites in the human peptidylarginine deiminase type VI.
著者: Rose, R. / Rose, M. / Ottmann, C.
履歴
登録2012年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: Peptidylarginine Deiminase type VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4633
ポリマ－27,4392
非ポリマー241
水7,080393
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: Peptidylarginine Deiminase type VI
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: Peptidylarginine Deiminase type VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9266
ポリマ－54,8774
非ポリマー492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area21950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.220, 112.360, 62.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26414.787 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Peptidylarginine Deiminase type VI


分子量: 1023.933 Da / 分子数: 1 / 断片: 14-3-3 binding motif II (UNP residues 441-449) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q330K5, UniProt: Q6TGC4*PLUS, protein-arginine deiminase
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 26.6% v/v PEG400, 0.19 M calcium chloride, 5% v/v glycerol, 0.095 M HEPES sodium, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年8月22日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→45.584 Å / Num. all: 57441 / Num. obs: 56629 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.342 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.027 / Net I/σ(I): 26.79
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.4-1.60.1627.056336918214197.3
1.6-1.80.08315.524866511355199.7
1.8-20.04825.48315297260199.5
2-2.50.02742.32427419585199.5
2.5-30.02154.76191464278199.3
3-3.50.0262.5494682176199
3.5-40.01965.5650551222198.1
4-50.01968.8554511230197.9
5-100.02165.5746671141196
10-150.02370.25490117190.7
15-200.02272.6213631186.1
20-45.50.02262.796620169

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
go.comデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→45.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.656 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1832 2832 5 %RANDOM
Rwork0.1471 ---
all0.1489 57441 --
obs0.1489 56629 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.89 Å2 / Biso mean: 19.7547 Å2 / Biso min: 2.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→45.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1799 0 1 393 2193
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.0221984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2491.9792690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7725257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.47824.56592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.19715.04376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4451514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5561.51233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.54921992
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6473751
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8494.5698
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.12531984
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 194 -
Rwork0.173 3692 -
all-3886 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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