[日本語] English
万見
- PDB-4dac: Crystal Structure of Computationally Designed Protein P6d -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dac
タイトルCrystal Structure of Computationally Designed Protein P6d
要素Computationally designed crystal forming protein P6d
キーワードDE NOVO PROTEIN / alpha-helix / three-helix bundle / coiled-coil protein / de novo design / computational protein design / computationally designed protein / three helix coiled coil / acylated N-terminus / synthetic
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lanci, C.J. / MacDermaid, C.M. / Saven, J.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Computational design of a protein crystal.
著者: Lanci, C.J. / Macdermaid, C.M. / Kang, S.G. / Acharya, R. / North, B. / Yang, X. / Qiu, X.J. / Degrado, W.F. / Saven, J.G.
履歴
登録2012年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Computationally designed crystal forming protein P6d
B: Computationally designed crystal forming protein P6d
C: Computationally designed crystal forming protein P6d
D: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0664
ポリマ－12,0664
非ポリマー00
水86548
1
A: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0171
ポリマ－3,0171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0171
ポリマ－3,0171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0171
ポリマ－3,0171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0171
ポリマ－3,0171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Computationally designed crystal forming protein P6d
B: Computationally designed crystal forming protein P6d
C: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0503
ポリマ－9,0503
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area5740 Å2
手法PISA
6
D: Computationally designed crystal forming protein P6d

D: Computationally designed crystal forming protein P6d

D: Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0503
ポリマ－9,0503
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area6190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.669, 63.669, 40.401
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Computationally designed crystal forming protein P6d


分子量: 3016.514 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.17M ammonium acetate, 0.085 tri-sodium citrate dihydrate, 25.5% v/v PEG 4000, 15% glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→50 Å / Num. obs: 5713 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Χ2: 1.077 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.07-2.118.30.2772751.003196.2
2.11-2.148.40.2572801.058196.6
2.14-2.198.40.2362851.0351100
2.19-2.238.30.2092671.216196.4
2.23-2.288.30.2122991.095198
2.28-2.338.40.1992801.0131100
2.33-2.398.40.2132741.052196.1
2.39-2.458.30.22831.0441100
2.45-2.538.40.1982851.02196.9
2.53-2.618.50.1882781.0381100
2.61-2.78.40.1812911.025198
2.7-2.818.50.1712741.0081100
2.81-2.948.40.162870.988198.6
2.94-3.098.50.1552941.0661100
3.09-3.298.50.1542841.054199.3
3.29-3.548.40.1592961.089199.3
3.54-3.98.50.1492861.096199.7
3.9-4.468.40.1362951.153199.7
4.46-5.628.40.1492901.131199.3
5.62-507.80.1673101.367198.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 60.32 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å27.57 Å
Translation2.5 Å27.57 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→9.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 55917 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 554 10.2 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs-5426 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83.5616 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 43.76 Å2 / Biso mean: 18.3255 Å2 / Biso min: 6.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.83 Å20 Å20 Å2
2--2.83 Å20 Å2
3----5.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→9.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数814 0 0 48 862
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.352.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 103 11.7 %
Rwork0.253 774 -
all-877 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2capping.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramcapping.top
X-RAY DIFFRACTION4ligand.paramligand.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る