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- PDB-4d6w: Crystal Structure of the low pH conformation of Chandipura Virus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d6w
タイトルCrystal Structure of the low pH conformation of Chandipura Virus glycoprotein G ectodomain
要素GLYCOPROTEIN G
キーワードVIRAL PROTEIN / RHABDOVIRUS / VIRAL ENTRY / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus spike glycoprotein G, lateral domain / Helix Hairpins - #740 / PH-domain like - #130 / : / Rhabdovirus spike glycoprotein G central domain / Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein fusion domain / Helix Hairpins / PH-domain like / Helix non-globular ...Rhabdovirus spike glycoprotein G, lateral domain / Helix Hairpins - #740 / PH-domain like - #130 / : / Rhabdovirus spike glycoprotein G central domain / Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein fusion domain / Helix Hairpins / PH-domain like / Helix non-globular / Special / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CHANDIPURA VIRUS (チャンヂプラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Baquero, E. / Albertini, A. / Raux, H. / Bressanelli, S. / Gaudin, Y.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2015
タイトル: Structure of the Low Ph Conformation of Chandipura Virus G Reveals Important Features in the Evolution of the Vesiculovirus Glycoprotein.
著者: Baquero, E. / Albertini, A.A. / Raux, H. / Buonocore, L. / Rose, J.K. / Bressanelli, S. / Gaudin, Y.
履歴
登録2014年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOPROTEIN G
B: GLYCOPROTEIN G
C: GLYCOPROTEIN G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,6617
ポリマ－140,4273
非ポリマー1,2344
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10150 Å2
ΔGint-59.1 kcal/mol
Surface area58010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)365.590, 83.500, 60.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 GLYCOPROTEIN G


分子量: 46808.914 Da / 分子数: 3 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 22-440 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CHANDIPURA VIRUS (チャンヂプラウイルス)
発現宿主: VESICULAR STOMATITIS VIRUS (ウイルス) / 株 (発現宿主): INDIANA MUDD-SUMMERS / 参照: UniProt: P13180
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE ECTODOMAIN (419 RESIDUES) CORRESPONDS TO THE RESIDUES 22 TO 440 OF THE PRECURSOR PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.18 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED AT 293 K BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD. DROPS WERE PREPARED BY MIXING 1 MICROLITER OF CHAV-GTH (4 MG/ML) SUPPLEMENTED WITH 0.2% N-DODECYL B-MALTOSIDE WITH ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED AT 293 K BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD. DROPS WERE PREPARED BY MIXING 1 MICROLITER OF CHAV-GTH (4 MG/ML) SUPPLEMENTED WITH 0.2% N-DODECYL B-MALTOSIDE WITH 1 MICROLITER OF THE RESERVOIR SOLUTION (12% PEG 3350, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.6) AND EQUILIBRATED AGAINST 500 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.16718
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月11日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.16718 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→49.13 Å / Num. obs: 21199 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1.79 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 86.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7.49
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CMZ

2cmz
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.6→49.128 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 2 / 位相誤差: 27.68 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 26-33 OF CHAIN A AND 27- -33 OF CHAIN C ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 1056 5 %
Rwork0.1933 --
obs0.1966 21188 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→49.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9661 0 80 4 9745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01310048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.57113649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9563638
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091730
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6001-3.76390.34341300.24212493X-RAY DIFFRACTION100
3.7639-3.96220.33661270.22062512X-RAY DIFFRACTION99
3.9622-4.21030.27951370.19392470X-RAY DIFFRACTION99
4.2103-4.53520.26591260.16252517X-RAY DIFFRACTION100
4.5352-4.99120.22641300.15532514X-RAY DIFFRACTION99
4.9912-5.71250.26611310.16782523X-RAY DIFFRACTION99
5.7125-7.19350.241360.20752518X-RAY DIFFRACTION99
7.1935-49.13240.22651390.20912585X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.31620.1139-0.20570.180.01030.0539-0.1701-0.1731-0.22590.0480.13520.02370.02140.069800.70480.1082-0.01510.725-0.03740.6656-56.76096.94619.1062
20.3759-0.1744-0.04630.13220.08080.4229-0.02380.2473-0.1878-0.32660.07680.0408-0.11280.09760.07660.5708-0.00620.03430.5547-0.13920.5217-62.16789.7973-17.6425
30.3618-0.15020.10220.0425-0.09360.20770.0080.01290.1575-0.28960.1124-0.3302-0.26220.1209-0.05640.4191-0.11290.03230.5665-0.11480.6383-41.427823.9043-6.2868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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