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- PDB-4d6k: Structure of DNTTIP1 dimerisation domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d6k
タイトルStructure of DNTTIP1 dimerisation domain.
要素DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
キーワードTRANSCRIPTION / HDAC1 / MIDEAS / HISTONE DEACETYLASE COMPLEX / TDIF1
機能・相同性
機能・相同性情報


histone deacetylase complex / nucleosome binding / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / chromosome / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Terminal deoxynucleotidyltransferase-interacting factor 1 / DNTTIP1, dimerisation domain / : / DNTTIP1 dimerisation domain / TdIF1, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Itoh, T. / Fairall, L. / Schwabe, J.W.R.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structural and functional characterization of a cell cycle associated HDAC1/2 complex reveals the structural basis for complex assembly and nucleosome targeting.
著者: Toshimasa Itoh / Louise Fairall / Frederick W Muskett / Charles P Milano / Peter J Watson / Nadia Arnaudo / Almutasem Saleh / Christopher J Millard / Mohammed El-Mezgueldi / Fabrizio Martino / John W R Schwabe /
要旨: Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and ...Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and contains histone deacetylases 1 and 2, the MIDEAS corepressor protein and a protein called DNTTIP1 whose function was hitherto poorly understood. Here, we report the structures of two domains from DNTTIP1. The amino-terminal region forms a tight dimerization domain with a novel structural fold that interacts with and mediates assembly of the HDAC1:MIDEAS complex. The carboxy-terminal domain of DNTTIP1 has a structure related to the SKI/SNO/DAC domain, despite lacking obvious sequence homology. We show that this domain in DNTTIP1 mediates interaction with both DNA and nucleosomes. Thus, DNTTIP1 acts as a dimeric chromatin binding module in the HDAC1:MIDEAS corepressor complex.
履歴
登録2014年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
B: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
C: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
D: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
E: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
F: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5506
ポリマ－62,5506
非ポリマー00
水2,324129
1
A: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
B: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8502
ポリマ－20,8502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-44.9 kcal/mol
Surface area8340 Å2
手法PISA
2
E: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
F: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8502
ポリマ－20,8502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-40.5 kcal/mol
Surface area7630 Å2
手法PISA
3
C: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1
D: DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8502
ポリマ－20,8502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-40.2 kcal/mol
Surface area8120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.910, 103.051, 108.931
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE TERMINAL-INTERACTING PROTEIN 1 / TERMINAL DEOXYNUCLEOTIDYLTRANSFERASE-INTERACTING FACTOR 1 / TDIF1 / TDT-INTERACTING FACTOR 1 / DNTTIP1


分子量: 10424.954 Da / 分子数: 6 / 断片: DIMERISATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: Q9H147
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6 / 詳細: 100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6 14% PROPAN-2-OL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→74.87 Å / Num. obs: 34537 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 3.4 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→74.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.712 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22448 1818 5 %RANDOM
Rwork0.19541 ---
obs0.19687 34537 98.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2--1.86 Å20 Å2
3----2.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→74.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3312 0 0 129 3441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193421
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.023350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6991.9744616
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7337717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4265432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.23325.876177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.77915660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.6171521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023931
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3433.3161692
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3323.3151691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7334.922112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6133.8111729
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 101 -
Rwork0.234 2285 -
obs--90.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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