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- PDB-4d2r: Human IGF in complex with a Dyrk1B inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d2r
タイトルHuman IGF in complex with a Dyrk1B inhibitor
要素INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE / KINASE / INHIBITOR / ONCOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / regulation of JNK cascade / dendritic spine maintenance / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / cellular response to glucose stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to amyloid-beta / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DYK / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Kettle, J.G. / Ballard, P. / Bardelle, C. / Butterworth, S. / Colclough, N. / Critchlow, S.E. / Fairley, G. / Fillery, S. / Graham, M.A. ...Debreczeni, J.E. / Kettle, J.G. / Ballard, P. / Bardelle, C. / Butterworth, S. / Colclough, N. / Critchlow, S.E. / Fairley, G. / Fillery, S. / Graham, M.A. / Goodwin, L. / Guichard, S. / Hudson, K. / Mahmood, A. / Vincent, J. / Ward, R.A. / Whittaker, D.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Discovery and Optimization of a Novel Series of Dyrk1B Kinase Inhibitors to Explore a Mek Resistance Hypothesis.
著者: Kettle, J.G. / Ballard, P. / Bardelle, C. / Cockerill, M. / Colclough, N. / Critchlow, S.E. / Debreczeni, J.E. / Fairley, G. / Fillery, S. / Graham, M.A. / Goodwin, L. / Guichard, S. / ...著者: Kettle, J.G. / Ballard, P. / Bardelle, C. / Cockerill, M. / Colclough, N. / Critchlow, S.E. / Debreczeni, J.E. / Fairley, G. / Fillery, S. / Graham, M.A. / Goodwin, L. / Guichard, S. / Hudson, K. / Ward, R.A. / Whittaker, D.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Experimental preparation ...Data collection / Experimental preparation / Other / Structure summary
カテゴリ: audit_author / exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _audit_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0483
ポリマ－34,5821
非ポリマー4662
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.154, 66.486, 121.593
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FAC IGF-I RECEPTOR / CD221 / INSULIN-LIKE ...INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FAC IGF-I RECEPTOR / CD221 / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR BETA CHAIN


分子量: 34581.676 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 985-1286 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-DYK / N-{2-methoxy-4-[(1-methylpiperidin-4-yl)oxy]phenyl}-4-(1H-pyrrolo[2,3-c]pyridin-3-yl)pyrimidin-2-amine


分子量: 430.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H26N6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.86 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEF3350, 0.2M MGCL2, 0.1M PCTP PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月20日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20.54 Å / Num. obs: 19300 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.68 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.31
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3.13 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / % possible all: 84.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→18.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9398 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU R Cruickshank DPI: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.228 / SU Rfree Blow DPI: 0.179 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 984 5.11 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.1811 19257 95.59 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.829 Å20 Å20 Å2
2---1.9539 Å20 Å2
3---0.1249 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.238 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→18.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2340 0 33 221 2594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012436HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.033301HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d844SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes59HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes351HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2436HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.44
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion304SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3078SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 125 4.94 %
Rwork0.1812 2405 -
all0.1827 2530 -
obs--95.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3045-0.1003-0.37711.0987-0.35691.6214-0.0538-0.2134-0.27570.2296-0.0557-0.10530.4450.23220.10960.16450.04060.00650.00350.0789-0.009521.8758-4.856460.8002
21.981-0.12930.31720.884-0.10930.995-0.00850.2393-0.05830.0068-0.00980.0921-0.02120.00020.0183-0.04720.00270.0114-0.03-0.0077-0.069214.36019.077339.5309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|985 - A|1082 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|1083 - A|1286 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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