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- PDB-4d0g: Structure of Rab14 in complex with Rab-Coupling Protein (RCP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d0g
タイトルStructure of Rab14 in complex with Rab-Coupling Protein (RCP)
要素
  • RAB11 FAMILY-INTERACTING PROTEIN 1
  • RAS-RELATED PROTEIN RAB-14
キーワードHYDROLASE / RAB14 GTPASE / ENDOSOMAL TRAFFICKING / RAB- BINDING DOMAIN (RBD) / EFFECTOR RECRUITMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


endosomal vesicle fusion / phagolysosome assembly / early endosome to Golgi transport / negative regulation of adiponectin secretion / regulated exocytosis / Golgi to endosome transport / phagosome maturation / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle ...endosomal vesicle fusion / phagolysosome assembly / early endosome to Golgi transport / negative regulation of adiponectin secretion / regulated exocytosis / Golgi to endosome transport / phagosome maturation / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / Golgi stack / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / endocytic recycling / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / tertiary granule membrane / regulation of embryonic development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / intracellular transport / rough endoplasmic reticulum / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / endomembrane system / small monomeric GTPase / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intracellular protein transport / trans-Golgi network / recycling endosome / small GTPase binding / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / GDP binding / late endosome / protein transport / regulation of protein localization / early endosome membrane / early endosome / lysosome / defense response to bacterium / Golgi membrane / lysosomal membrane / GTPase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ras-related protein Rab14 / Rab11-family interacting protein class I / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2440 / Rab-binding domain FIP-RBD / FIP-RBD, C-terminal domain superfamily / FIP domain / FIP-RBD domain profile. / : / small GTPase Rab1 family profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Ras-related protein Rab14 / Rab11-family interacting protein class I / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2440 / Rab-binding domain FIP-RBD / FIP-RBD, C-terminal domain superfamily / FIP domain / FIP-RBD domain profile. / : / small GTPase Rab1 family profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-14 / Rab11 family-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lall, P. / Khan, A.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Function Analyses of the Interactions between Rab11 and Rab14 Small Gtpases with Their Shared Effector Rab Coupling Protein (Rcp).
著者: Lall, P. / Lindsay, A.J. / Hanscom, S. / Kecman, T. / Taglauer, E.S. / Mcveigh, U.M. / Franklin, E. / Mccaffrey, M.W. / Khan, A.R.
履歴
登録2014年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22015年6月17日Group: Database references
改定 1.32015年8月5日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-14
C: RAB11 FAMILY-INTERACTING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3354
ポリマ－27,7882
非ポリマー5472
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-24.7 kcal/mol
Surface area11450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.870, 148.228, 38.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED PROTEIN RAB-14


分子量: 19773.424 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 8-180 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61106
#2: タンパク質 RAB11 FAMILY-INTERACTING PROTEIN 1 / RAB11-FIP1 / RAB-COUPLING PROTEIN


分子量: 8014.319 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 582-649 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6WKZ4
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NON-NATIVE RESIDUES AT N-TERMINUS DUE TO CLONING SITE. ALSO, SEVERAL RESIDUES HAVE FLEXIBLE SIDE ...NON-NATIVE RESIDUES AT N-TERMINUS DUE TO CLONING SITE. ALSO, SEVERAL RESIDUES HAVE FLEXIBLE SIDE CHAINS AND ARE MODELED AS ALANINE. FINALLY, THERE IS A SINGLE-SITE MUTATION (Q70L) IN RAB14. CHAIN C IS UNIPROT ISOFORM 3 Q6WKZ4-3.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.75 / 詳細: 14% PEG 8000, 0.1 M HEPES PH 6.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 9973 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.72 / % possible all: 70.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4DRZ

4drz


解像度: 2.5→80.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 25.069 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.564 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED, AND SEVERAL SIDE-CHAINS ARE MODELED ALANINE DUE TO A LACK OF ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29438 960 9.9 %RANDOM
Rwork0.22403 ---
obs0.23113 8711 96.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.674 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→80.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1656 0 33 17 1706
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191726
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3021.9762346
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76433803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02397
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0924.251852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0834.246851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3936.3641062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3044.453874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.503→2.568 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 58 -
Rwork0.306 622 -
obs--92.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.804-1.28560.38964.5529-1.37672.6481-0.156-0.1030.03080.27050.2472-0.32510.12920.1012-0.09120.17310.0668-0.05120.0369-0.03850.0612-28.875-18.6425.381
22.22971.99410.755813.37872.40532.5552-0.26390.0052-0.197-0.56390.15050.25950.02810.02810.11350.06880.01160.02570.01970.01770.1056-46.34-29.439-10.977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2C595 - 640

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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