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- PDB-4czw: Structure of the Neurospora crassa Pan2 catalytic unit (protease ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4czw
タイトルStructure of the Neurospora crassa Pan2 catalytic unit (protease and nuclease domain)
要素PAB-DEPENDENT POLY(A)-SPECIFIC RIBONUCLEASE SUBUNIT PAN2
キーワードGENE REGULATION / DEED EXORIBONUCLEASE / UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE / DEADENYLATION / MRNA DECAY / PAN2-PAN3 COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PAN complex / poly(A)-specific ribonuclease / poly(A)-specific ribonuclease activity / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / P-body / mRNA processing / nucleic acid binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PAN2, UCH domain / PAN2-PAN3 deadenylation complex catalytic subunit PAN2 / : / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / PAN2 N-terminal / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ubiquitin specific protease domain ...PAN2, UCH domain / PAN2-PAN3 deadenylation complex catalytic subunit PAN2 / : / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / PAN2 N-terminal / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PAN2-PAN3 deadenylation complex catalytic subunit pan2
類似検索 - 構成要素
生物種NEUROSPORA CRASSA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Christie, M. / Izaurralde, E. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: An Asymmetric Pan3 Dimer Recruits a Single Pan2 Exonuclease to Mediate Mrna Deadenylation and Decay.
著者: Jonas, S. / Christie, M. / Peter, D. / Bhandari, D. / Loh, B. / Huntzinger, E. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2014年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22014年7月16日Group: Database references
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PAB-DEPENDENT POLY(A)-SPECIFIC RIBONUCLEASE SUBUNIT PAN2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0693
ポリマ－74,9381
非ポリマー1312
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.565, 85.565, 471.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2100-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PAB-DEPENDENT POLY(A)-SPECIFIC RIBONUCLEASE SUBUNIT PAN2 / PAB1P-DEPENDENT POLY(A)-NUCLEASE / PAN DEADENYLATION COMPLEX CATALYTIC SUBUNIT 2 / A-SPECIFIC ...PAB1P-DEPENDENT POLY(A)-NUCLEASE / PAN DEADENYLATION COMPLEX CATALYTIC SUBUNIT 2 / A-SPECIFIC RIBONUCLEASE SUBUNIT PAN2


分子量: 74937.742 Da / 分子数: 1
断片: UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE DOMAIN AND EXORIBONUCLEASE DOMAIN, RESIDUES 456-1100
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) NEUROSPORA CRASSA (菌類) / プラスミド: PETMCN (PNYC) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P0C581, poly(A)-specific ribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ORIGINALLY THE CONSTRUCT COMPRISED RESIDUES 342-1100 BUT THE N-TERMINUS HYDROLYZED DURING ...ORIGINALLY THE CONSTRUCT COMPRISED RESIDUES 342-1100 BUT THE N-TERMINUS HYDROLYZED DURING PURIFICATION AND IS NOT PART OF THE CRYSTAL. THE 8 C-TERMINAL RESIUDES OF CHAIN A STEM FROM THE MULTIPLE CLONING SITE OF THE EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 1.4M SODIUM FORMATE, 100MM SODIUM ACETATE, 100MM SODIUM CITRATE (PH5.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99999, 0.97978, 1.28082, 1.28639
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月5日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.999991
20.979781
31.280821
41.286391
反射解像度: 2.6→47.18 Å / Num. obs: 32906 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 58.2 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.85 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→46.14 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.04 / 位相誤差: 24.49 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 668-677, 771-772, 908- -924 AND 1094-1100 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUES 476-478 WERE TRUNCATED AT CB ATOMS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 1660 5.1 %
Rwork0.2086 --
obs0.2108 32764 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4876 0 2 108 4986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.546785
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2081844
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022762
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002871
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6042-2.68080.34571690.30612480X-RAY DIFFRACTION100
2.6808-2.76730.3041360.27882500X-RAY DIFFRACTION100
2.7673-2.86620.35851330.27432548X-RAY DIFFRACTION100
2.8662-2.9810.31131170.26952525X-RAY DIFFRACTION100
2.981-3.11660.33421290.25172546X-RAY DIFFRACTION100
3.1166-3.28090.32811410.24872560X-RAY DIFFRACTION100
3.2809-3.48640.26961230.23282550X-RAY DIFFRACTION100
3.4864-3.75540.27911460.22212572X-RAY DIFFRACTION100
3.7554-4.13310.21441370.18812598X-RAY DIFFRACTION100
4.1331-4.73070.22441460.16492636X-RAY DIFFRACTION100
4.7307-5.95820.19871380.18182680X-RAY DIFFRACTION100
5.9582-46.15140.22471450.18782909X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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