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- PDB-4crs: Human Protein Kinase N2 (PKN2, PRKCL2) in complex with ATPgammaS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4crs
タイトルHuman Protein Kinase N2 (PKN2, PRKCL2) in complex with ATPgammaS
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE N2
キーワードTRANSFERASE / PRKCL2 / PKN2 / AGC
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of cell motility / apical junction assembly / cell projection organization / intermediate filament cytoskeleton / RNA polymerase binding / apical junction complex / RHOB GTPase cycle ...epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of cell motility / apical junction assembly / cell projection organization / intermediate filament cytoskeleton / RNA polymerase binding / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / cleavage furrow / RHOA GTPase cycle / positive regulation of viral genome replication / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / RHO GTPases activate PKNs / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of mitotic cell cycle / small GTPase binding / histone deacetylase binding / kinase activity / lamellipodium / midbody / protein tyrosine kinase activity / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein phosphorylation / protein kinase activity / cell adhesion / intracellular signal transduction / nuclear body / cadherin binding / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase N2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Mathea, S. / Elkins, J.M. / Shrestha, L. / Szklarz, M. / Tallant, C. / Newman, J.A. / Cooper, C.D. / Shrestha, B. / Tumber, A. / Cocking, R. ...Mathea, S. / Elkins, J.M. / Shrestha, L. / Szklarz, M. / Tallant, C. / Newman, J.A. / Cooper, C.D. / Shrestha, B. / Tumber, A. / Cocking, R. / Salah, E. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Pkn2
著者: Mathea, S. / Knapp, S.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE N2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4204
ポリマ－39,7761
非ポリマー6443
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.639, 68.639, 185.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE N2 / PKN GAMMA / PROTEIN KINASE C-LIKE 2 / PROTEIN-KINASE C-RELATED KINASE 2 / PROTEIN KINASE N2


分子量: 39776.102 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 646-984 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFB-6HZB / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16513, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.8
詳細: 2.3M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M CITRATE PH 5.8, 0.2M SODIUM/POTASSIUM TARTRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→61.82 Å / Num. obs: 13681 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.88 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.2 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O6L

1o6l


解像度: 2.75→61.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 19.062 / SU ML: 0.342 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.749 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26201 694 5.2 %RANDOM
Rwork0.2098 ---
obs0.21251 12670 96.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.443 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.41 Å21.21 Å20 Å2
2--2.41 Å20 Å2
3----7.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→61.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2700 0 37 0 2737
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0192803
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1881.9833804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73835920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7955332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.5523.431137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.93515462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3161521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0987.5581334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0947.5541333
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.12211.3261664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1617.9511465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.822 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 55 -
Rwork0.376 737 -
obs--81.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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