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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4cqi | ||||||
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タイトル | Crystal structure of recombinant tubulin-binding cofactor A (TBCA) from Leishmania major | ||||||
![]() | TUBULIN-BINDING COFACTOR A | ||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / TUBULIN-BINDING COFACTOR A | ||||||
機能・相同性 | ![]() post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / beta-tubulin binding / tubulin binding / protein folding / microtubule cytoskeleton / microtubule / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Barrack, K.L. / Fyfe, P.K. / Hunter, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Structure of Tubulin-Binding Cofactor a from Leishmania Major Infers a Mode of Association During the Early Stages of Microtubule Assembly 著者: Barrack, K.L. / Fyfe, P.K. / Hunter, W.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 36.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 24.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 453.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 454.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 10.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14224.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: FRIEDLIN / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
配列の詳細 | TWO RESIDUES AT N-TERMINUS (GH) REMAIN FROM CLEAVED EXPRESSION |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: RESERVOIR CONTAINED 0.2M (NH4)2HPO4 AND 1.6M (NH4)2SO4. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→39.4 Å / Num. obs: 10821 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: NONE 解像度: 1.9→39.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 2.975 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES WITH INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY WERE NOT MODELED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23.981 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.43 Å
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拘束条件 |
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