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- PDB-4cqf: Crystal structure of Schistosoma mansoni HDAC8 complexed with a m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cqf
タイトルCrystal structure of Schistosoma mansoni HDAC8 complexed with a mercaptoacetamide inhibitor
要素HISTONE DEACETYLASE 8
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL PROTEIN / EUKARYOTES / PLATYHELMINTHS / EPIGENETICS / HISTONE DEACETYLASES / INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone deacetylase / histone deacetylase activity / heterochromatin formation / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-(2-Mercaptoacetylamino)-N-phenylhexanamide / DIMETHYLFORMAMIDE / : / histone deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Marek, M. / Romier, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Molecular Basis for the Anti-Parasitic Activity of a Mercaptoacetamide Derivative that Inhibits Histone Deacetylase 8 (Hdac8) from the Human Pathogen Schistosoma Mansoni
著者: Stolfa, D.A. / Marek, M. / Lancelot, J. / Hauser, A.T. / Walter, A. / Leproult, E. / Melesina, J. / Rumpf, T. / Wurtz, J.M. / Cavarelli, J. / Sippl, W. / Pierce, R.J. / Romier, C. / Jung, M.
履歴
登録2014年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE DEACETYLASE 8
B: HISTONE DEACETYLASE 8
C: HISTONE DEACETYLASE 8
D: HISTONE DEACETYLASE 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,92438
ポリマ－201,7804
非ポリマー3,14534
水8,125451
1
A: HISTONE DEACETYLASE 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0157
ポリマ－50,4451
非ポリマー5706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HISTONE DEACETYLASE 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,27210
ポリマ－50,4451
非ポリマー8279
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: HISTONE DEACETYLASE 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,43812
ポリマ－50,4451
非ポリマー99311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: HISTONE DEACETYLASE 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1999
ポリマ－50,4451
非ポリマー7548
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.778, 70.815, 98.024
Angle α, β, γ (deg.)77.79, 75.45, 85.40
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
HISTONE DEACETYLASE 8


分子量: 50444.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
プラスミド: PNEA/TH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5H660

-
非ポリマー , 6種, 485分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-9Z8 / 6-(2-Mercaptoacetylamino)-N-phenylhexanamide / N-フェニル-6-[(メルカプトアセチル)アミノ]ヘキサンアミド


分子量: 280.386 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N2O2S
#5: 化合物
ChemComp-DMF / DIMETHYLFORMAMIDE / ジメチルホルムアミド


分子量: 73.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 451 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE GSLVPR MOTIF AT THE END OF THE SEQUENCE CORRESPONDS TO A BAMHI CLONING SITE (GS) FOLLOWED BY A ...THE GSLVPR MOTIF AT THE END OF THE SEQUENCE CORRESPONDS TO A BAMHI CLONING SITE (GS) FOLLOWED BY A THROMBIN SITE (LVPR) THAT HAS BEEN CUT AFTER THE ARGININE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 19 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M NA,K L-TARTRATE, 21% (W/V) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 80076 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 33.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 93.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BZ6

4bz6


解像度: 2.3→32.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9306 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8976 / SU R Cruickshank DPI: 0.321 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.3 / SU Rfree Blow DPI: 0.213 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.221
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=ZN K. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=13636. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=ZN K. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=13636. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=12.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 4044 5.07 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.1922 79759 99.76 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8676 Å2-0.7132 Å2-0.5091 Å2
2---1.8136 Å21.0778 Å2
3---0.9459 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.298 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→32.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13004 0 185 451 13640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0113529HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0218353HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4486SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes291HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1972HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13529HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.89
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1676SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact16419SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 277 4.64 %
Rwork0.1911 5694 -
all0.1926 5971 -
obs--99.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.01720.012-0.02260.4799-0.32240.84310.0226-0.1532-0.05860.0716-0.0165-0.03090.03570.0348-0.0061-0.08060.0004-0.0132-0.05790.005-0.079153.735425.28985.7706
20.7328-0.07440.0210.3784-0.0950.51520.0151-0.01530.03890.0037-0.02890.0084-0.0376-0.01290.0138-0.0602-0.0021-0.0084-0.06250.0045-0.045188.709343.342470.2401
30.3730.0099-0.15660.9470.04940.5197-0.0240.0094-0.0135-0.07120.01790.0479-0.021-0.0290.0061-0.0322-0.004-0.0114-0.09560.0107-0.060844.23942.36841.2066
40.62370.1382-0.29920.77850.1620.8391-0.07190.1049-0.0891-0.09690.047-0.05220.01710.03680.0249-0.039-0.01240.0095-0.0953-0.0049-0.070665.091235.666625.4888
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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