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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cq5
タイトルStructural Investigations into the Stereochemistry and Activity of a Phenylalanine-2,3-Aminomutase from Taxus chinensis
要素PHENYLALANINE AMINOMUTASE
キーワードLYASE / TRANS-CINNAMIC ACID 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE / Y80A
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming) / intramolecular aminotransferase activity / paclitaxel biosynthetic process / phenylalanine ammonia-lyase / L-phenylalanine metabolic process / cinnamic acid biosynthetic process / alkaloid biosynthetic process / phenylalanine ammonia-lyase activity / L-phenylalanine catabolic process / protein homotetramerization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming) / Phenylalanine ammonia-lyase 1; domain 3 / Phenylalanine ammonia-lyase / Phenylalanine ammonia-lyase, shielding domain superfamily / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming) / Phenylalanine ammonia-lyase 1; domain 3 / Phenylalanine ammonia-lyase / Phenylalanine ammonia-lyase, shielding domain superfamily / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLETHYLENECARBOXYLIC ACID / Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming)
類似検索 - 構成要素
生物種TAXUS WALLICHIANA VAR. CHINENSIS (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wybenga, G.G. / Szymanski, W. / Wu, B. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural Investigations Into the Stereochemistry and Activity of a Phenylalanine-2,3-Aminomutase from Taxus Chinensis.
著者: Wybenga, G.G. / Szymanski, W. / Wu, B. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2014年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22014年6月4日Group: Database references
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHENYLALANINE AMINOMUTASE
B: PHENYLALANINE AMINOMUTASE
C: PHENYLALANINE AMINOMUTASE
D: PHENYLALANINE AMINOMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,18614
ポリマ－309,8464
非ポリマー1,33910
水15,853880
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36070 Å2
ΔGint-164.5 kcal/mol
Surface area71390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.880, 146.420, 100.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.2694, 0.2199, 0.9376), (0.2184, -0.9343, 0.2819), (0.9379, 0.2807, 0.2037)-7.008, -12.06, 8.226
2given(-0.8848, -0.4657, 0.01963), (-0.4657, 0.8817, -0.07537), (0.01779, -0.07583, -0.997)31.22, 10.1, 60.24
3given(0.1542, 0.2449, -0.9572), (0.2484, -0.9473, -0.2024), (-0.9563, -0.2066, -0.207)43.22, 2.039, 52.66

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要素

#1: タンパク質
PHENYLALANINE AMINOMUTASE


分子量: 77461.539 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PEPTIDE BOND BETWEEN SER174 AND MDO175 PEPTIDE BOND BETWEEN MDO175 AND D178
由来: (組換発現) TAXUS WALLICHIANA VAR. CHINENSIS (植物)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q68G84
#2: 化合物
ChemComp-TCA / PHENYLETHYLENECARBOXYLIC ACID / けい皮酸


分子量: 148.159 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H8O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 880 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.39 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.06 Å / Num. obs: 222303 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YII

2yii


解像度: 1.9→33.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 3.06 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20724 11126 5 %RANDOM
Rwork0.17837 ---
obs0.17982 211136 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19846 0 98 880 20824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01920284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0219861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.98627489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.805345594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.42852534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.62323.855856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.949153499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.05415149
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.23243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02122659
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024450
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0892.38210218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0882.38210217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.733.56212714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3652.60810066
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 780 -
Rwork0.268 15470 -
obs--98.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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