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万見
- PDB-4cpg: Solution structure of the SGTA N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cpg
タイトルSolution structure of the SGTA N-terminal domain
要素SMALL GLUTAMINE-RICH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT-CONTAINING PROTEIN ALPHA
キーワードCHAPERONE / SGTA / TAIL-ANCHORED / GET PATHWAY / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / BAT3 complex binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway ...TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / BAT3 complex binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway / molecular adaptor activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / ARIA
データ登録者Darby, J.F. / Krysztofinska, E.M. / Simpson, P.J. / Isaacson, R.L.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Solution Structure of the Sgta Dimerisation Domain and Investigation of its Interactions with the Ubiquitin-Like Domains of Bag6 and Ubl4A.
著者: Darby, J.F. / Krysztofinska, E.M. / Simpson, P.J. / Simon, A.C. / Leznicki, P. / Sriskandarajah, N. / Bishop, D.S. / Hale, L.R. / Alfano, C. / Conte, M.R. / Martinez-Lumbreras, S. / ...著者: Darby, J.F. / Krysztofinska, E.M. / Simpson, P.J. / Simon, A.C. / Leznicki, P. / Sriskandarajah, N. / Bishop, D.S. / Hale, L.R. / Alfano, C. / Conte, M.R. / Martinez-Lumbreras, S. / Thapaliya, A. / High, S. / Isaacson, R.L.
履歴
登録2014年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.year / _pdbx_nmr_spectrometer.field_strength / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer
改定 2.02018年2月14日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMALL GLUTAMINE-RICH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT-CONTAINING PROTEIN ALPHA
B: SMALL GLUTAMINE-RICH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT-CONTAINING PROTEIN ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4872
ポリマ－18,4872
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 SMALL GLUTAMINE-RICH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT-CONTAINING PROTEIN ALPHA / ALPHA-SGT / VPU-BINDING PROTEIN / UBP


分子量: 9243.259 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-69 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-TERMINAL DIMERISATION DOMAIN OF SGTA / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET46 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O43765

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCCO)NH
1813D (H)CC(CO)NH
1913D 1H-15N NOESY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D (H)CCH-TOCSY
11213D 1H-13C NOESY
11313D F1 1H(13C
114115N)-REJECT 13C NOESY
NMR実験の詳細Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE- RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED DIMERIC SGTA_NT

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
190% H2O/10% D2O
2100% D2O
試料状態イオン強度: 250 mM / pH: 6 / 圧: 1.0 atm / 温度: 303.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Home-built9502
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8004
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7005

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSA.T.BRUNGER,P.D.ADAMS,G.M.CLORE,W.L. DELANO,P.GROS, R.W.GROSSE-KUNSTLEVE,J.-S. JIANG,J.KUSZEWSKI, M.NILGES,N.S.PANNU,R.J. READ,L.M.RICE,T.SIMONSON,G.L.WARREN精密化
NMRView構造決定
TALOS構造決定
ARIA構造決定
精密化手法: ARIA / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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