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- PDB-4cmr: The crystal structure of novel exo-type maltose-forming amylase(P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cmr
タイトルThe crystal structure of novel exo-type maltose-forming amylase(Py04_0872) from Pyrococcus sp. ST04
要素GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 57 / EXO-TYPE HYDROLASE
機能・相同性: / : / Maltose-forming alpha-amylase-like, N-terminal domain / Maltose-forming alpha-amylase-like, C-terminal domain / : / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / carbohydrate metabolic process / hydrolase activity / Glycosyl hydrolase/deacetylase family protein
機能・相同性情報
生物種PYROCOCCUS SP. ST04 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Park, K.-H. / Jung, J.-H. / Park, C.-S. / Woo, E.-J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural Features Underlying the Selective Cleavage of a Novel Exo-Type Maltose-Forming Amylase from Pyrococcus Sp. St04
著者: Park, K.-H. / Jung, J.-H. / Park, S.-G. / Lee, M.-E. / Holden, J.F. / Park, C.-S. / Woo, E.-J.
履歴
登録2014年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Data collection
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns / reflns_shell / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN
B: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,1592
ポリマ－142,1592
非ポリマー00
水17,042946
1
A: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN
B: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN

A: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN
B: GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,3184
ポリマ－284,3184
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y,-z-1/21
Buried area11040 Å2
ΔGint-64.5 kcal/mol
Surface area77560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.639, 370.794, 82.135
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2275-

HOH

21B-2023-

HOH

31B-2063-

HOH

41B-2064-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLYCOSYL HYDROLASE/DEACETYLASE FAMILY PROTEIN / NONE


分子量: 71079.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS SP. ST04 (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: I3RE04
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 946 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.28 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.0M AMMONIUM CITRATE DIBASIC, 0.8M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1.8
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 164426 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 20.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0769 / Net I/σ(I): 52.6
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→33.13 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2254 1908 1.2 %
Rwork0.1978 --
obs0.1981 164426 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.683 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1172 Å20 Å20 Å2
2--0.4693 Å20 Å2
3----0.5865 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→33.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9899 0 0 946 10845
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07713758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5633766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051749
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8450.32681320.270111296X-RAY DIFFRACTION97
1.845-1.89490.24651330.237811321X-RAY DIFFRACTION98
1.8949-1.95070.22571340.212811394X-RAY DIFFRACTION98
1.9507-2.01360.23361330.195711440X-RAY DIFFRACTION99
2.0136-2.08560.24761360.19411526X-RAY DIFFRACTION99
2.0856-2.1690.24131360.200211596X-RAY DIFFRACTION100
2.169-2.26770.24781370.201511612X-RAY DIFFRACTION100
2.2677-2.38730.26631360.204811613X-RAY DIFFRACTION100
2.3873-2.53680.22461370.200911661X-RAY DIFFRACTION100
2.5368-2.73260.1971380.197111702X-RAY DIFFRACTION100
2.7326-3.00740.23031370.198811714X-RAY DIFFRACTION100
3.0074-3.44220.21421380.193511760X-RAY DIFFRACTION100
3.4422-4.33530.21421390.174411850X-RAY DIFFRACTION100
4.3353-33.13590.20661420.20112033X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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