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- PDB-4ci0: Electron cryo-microscopy of F420-reducing NiFe hydrogenase Frh -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ci0
タイトルElectron cryo-microscopy of F420-reducing NiFe hydrogenase Frh
要素(F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / ELECTRON TRANSFER / FERREDOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme F420 hydrogenase / coenzyme F420 hydrogenase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding
類似検索 - 分子機能
Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #750 / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / : / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus ...Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #750 / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / : / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / 4Fe-4S binding domain / Alpha-Beta Plaits - #20 / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / : / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta / Coenzyme F420 hydrogenase subunit gamma / Coenzyme F420 hydrogenase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Allegretti, M. / Mills, D.J. / McMullan, G. / Kuehlbrandt, W. / Vonck, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Atomic model of the F420-reducing [NiFe] hydrogenase by electron cryo-microscopy using a direct electron detector.
著者: Matteo Allegretti / Deryck J Mills / Greg McMullan / Werner Kühlbrandt / Janet Vonck /
要旨: The introduction of direct electron detectors with higher detective quantum efficiency and fast read-out marks the beginning of a new era in electron cryo-microscopy. Using the FEI Falcon II direct ...The introduction of direct electron detectors with higher detective quantum efficiency and fast read-out marks the beginning of a new era in electron cryo-microscopy. Using the FEI Falcon II direct electron detector in video mode, we have reconstructed a map at 3.36 Å resolution of the 1.2 MDa F420-reducing hydrogenase (Frh) from methanogenic archaea from only 320,000 asymmetric units. Videos frames were aligned by a combination of image and particle alignment procedures to overcome the effects of beam-induced motion. The reconstructed density map shows all secondary structure as well as clear side chain densities for most residues. The full coordination of all cofactors in the electron transfer chain (a [NiFe] center, four [4Fe4S] clusters and an FAD) is clearly visible along with a well-defined substrate access channel. From the rigidity of the complex we conclude that catalysis is diffusion-limited and does not depend on protein flexibility or conformational changes. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01963.001.
履歴
登録2013年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月5日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2513
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ALPHA
B: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT GAMMA
C: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,17112
ポリマ－103,7433
非ポリマー2,4289
水00
1
A: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ALPHA
B: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT GAMMA
C: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT BETA
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,274,054144
ポリマ－1,244,91936
非ポリマー29,135108
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: T (正4面体型対称))

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要素

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F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ALPHA / F420 REDUCING NIFE HYDROGENASE


分子量: 42696.773 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-386 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
参照: UniProt: D9PYF9, coenzyme F420 hydrogenase
#2: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT GAMMA / F420 REDUCING NIFE HYDROGENASE


分子量: 30267.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
参照: UniProt: D9PYF7, coenzyme F420 hydrogenase
#3: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT BETA / F420 REDUCING NIFE HYDROGENASE


分子量: 30778.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
参照: UniProt: D9PYF6, coenzyme F420 hydrogenase

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非ポリマー , 6種, 9分子

#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ZINC ION (ZN): A ZINC ION IS SHARED BY TWO FRHG SUBUNITS
配列の詳細THE SEQUENCE AFTER HIS386 HAS BEEN REMOVED BY AN ENDOPEPTIDASE IN CHAIN A

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: F420 REDUCING HYDROGENASE / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50MM TRIS-HCL, 0.025MM FAD / pH: 7.6 / 詳細: 50MM TRIS-HCL, 0.025MM FAD
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 70, TEMPERATURE- 103, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK I, METHOD- BLOTTING 2.5 SECONDS BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年5月27日 / 詳細: DATA WAS COLLECTED IN MOVIE MODE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 78000 X / 倍率（補正後）: 106000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.2 mm
試料ホルダ温度: 79 K
撮影電子線照射量: 22 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 235
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM LIKELIHOOD / 解像度: 3.36 Å / 粒子像の数: 26000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å / 倍率補正: FIT TO ATOMIC MODEL
詳細: FRH IS A FRHABG DODECAMER WITH TETRAHEDRAL SYMMETRY. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2513. (DEPOSITION ID: 12073).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--CRYO-EM
原子モデル構築PDB-ID: 3ZFS

3zfs


Accession code: 3ZFS / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6867 0 89 0 6956

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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