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万見
- PDB-4cdr: Human O-GlcNAc transferase in complex with a bisubstrate inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cdr
タイトルHuman O-GlcNAc transferase in complex with a bisubstrate inhibitor, Goblin1
要素
  • GOBLIN1
  • UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX / INVERTING GT-B ENZYME / BI-SUBSTRATE ANALOG INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Goblin1 / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Schimpl, M. / Gundogdu, M. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Bisubstrate Udp-Peptide Conjugates as Human O-Glcnac Transferase Inhibitors.
著者: Borodkin, V.S. / Schimpl, M. / Gundogdu, M. / Rafie, K. / Dorfmueller, H.C. / Robinson, D.A. / Van Aalten, D.M.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
E: GOBLIN1
F: GOBLIN1
G: GOBLIN1
H: GOBLIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,51643
ポリマ－326,9228
非ポリマー4,59535
水00
1
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
H: GOBLIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,90311
ポリマ－81,7302
非ポリマー1,1739
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-91.3 kcal/mol
Surface area28810 Å2
手法PISA
2
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
G: GOBLIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7119
ポリマ－81,7302
非ポリマー9817
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-68.6 kcal/mol
Surface area28630 Å2
手法PISA
3
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
F: GOBLIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,90311
ポリマ－81,7302
非ポリマー1,1739
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-85.5 kcal/mol
Surface area28780 Å2
手法PISA
4
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
E: GOBLIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,99912
ポリマ－81,7302
非ポリマー1,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-84.4 kcal/mol
Surface area28720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)273.728, 273.728, 142.581
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 312 - 1028 / Label seq-ID: 4 - 720

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

-
要素

#1: タンパク質
UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / O-GLCNAC TRANSFERASE SUBUNIT P110 / O-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / OGT ...O-GLCNAC TRANSFERASE SUBUNIT P110 / O-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / OGT / O-GLCNAC TRANSFERASE


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 断片: TPR AND CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ARCTIC EXPRESS RIL / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド
GOBLIN1


タイプ: Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 755.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: Goblin1
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
構成要素の詳細GOBLIN1 IS AN ENZYME INHIBITOR GROUP: 1 NAME: GOBLIN1 CHAIN: F, E COMPONENT_1: GOBLIN1 PEPTIDE, ...GOBLIN1 IS AN ENZYME INHIBITOR GROUP: 1 NAME: GOBLIN1 CHAIN: F, E COMPONENT_1: GOBLIN1 PEPTIDE, RESIDUES 1 TO 9 DESCRIPTION: GOBLIN1 IS AN ENZYME INHIBITOR
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL SEQUENCE GPGS IS A CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.3 / 詳細: 1.45 M K2HPO4, 10 MM EDTA, 1% XYLITOL, pH 9.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.981
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.981 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→30 Å / Num. obs: 104870 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 3.15→3.3 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AY6

4ay6


解像度: 3.15→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 14.277 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.875 / ESU R Free: 0.321 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 715-718 AND 747-761 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21338 3141 3 %RANDOM
Rwork0.19697 ---
obs0.19746 101727 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.631 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å20.55 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22268 0 255 0 22523
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02223008
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3431.97631246
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.63352780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.2924.5591044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.806153904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.70115120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.23448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02117336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7041.513988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.412222624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.80339020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3114.58622
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5514 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.040.05
2Btight positional0.040.05
3Ctight positional0.050.05
4Dtight positional0.040.05
1Atight thermal0.080.5
2Btight thermal0.080.5
3Ctight thermal0.080.5
4Dtight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.231 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 239 -
Rwork0.278 7443 -
obs--99.57 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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