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- PDB-4cbq: Crystal structure of the thioredoxin reductase from Entamoeba his... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cbq
タイトルCrystal structure of the thioredoxin reductase from Entamoeba histolytica with auranofin Au(I) bound to Cys286
要素THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / AMOEBIASIS / REDOX METABOLISM / OXIDATIVE STRESS
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Parsonage, D. / Kells, P.M. / Hirata, K. / Debnath, A. / Poole, L.B. / McKerrow, J.H. / Reed, S.L. / Podust, L.M.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: X-Ray Structures of Thioredoxin and Thioredoxin Reductase from Entamoeba Histolytica and Prevailing Hypothesis of the Mechanism of Auranofin Action.
著者: Parsonage, D. / Sheng, F. / Hirata, K. / Debnath, A. / Mckerrow, J.H. / Reed, S.L. / Abagyan, R. / Poole, L.B. / Podust, L.M.
履歴
登録2013年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,56615
ポリマ－67,5592
非ポリマー4,00713
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9730 Å2
ΔGint-144.7 kcal/mol
Surface area25630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.622, 91.625, 103.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 THIOREDOXIN REDUCTASE


分子量: 33779.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
プラスミド: PTRCHISA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: C4LW95, thioredoxin-disulfide reductase

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非ポリマー , 6種, 430分子

#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE (NDP): IN CHAIN B, NICOTINAMIDE MOIETY IS ...NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE (NDP): IN CHAIN B, NICOTINAMIDE MOIETY IS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY GOLD ION (AU): MONOVALENT GOLD RELEASED BY THE AURANOFIN MOLECULE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 100 MM TRIS, PH 8.5; 25% PEG 3350, 3 MM AURANOFIN

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→103.68 Å / Num. obs: 46526 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.94→2.04 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4A65

4a65


解像度: 1.94→68.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.994 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2185 2340 5 %RANDOM
Rwork0.16808 ---
obs0.17069 44071 98.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.943 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3---1.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→68.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4684 0 222 417 5323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195102
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9422.0026968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9013.00110920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2775644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.06724.456193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.17515812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1231520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025718
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021117
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7523.2282549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7463.2272548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5254.8233202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8263.6992553
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 168 -
Rwork0.262 3122 -
obs--95.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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