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万見
- PDB-4cag: Bacillus licheniformis Rhamnogalacturonan Lyase PL11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cag
タイトルBacillus licheniformis Rhamnogalacturonan Lyase PL11
要素POLYSACCHARIDE LYASE FAMILY 11 PROTEIN
キーワードLYASE / BETA-PROPELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polysaccharide lyase family 11 / Rhamnogalacturonan I lyase beta-sheet domain / Rhamnogalacturonan I lyases beta-sheet domain / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative polysaccharide lyase family 11 protein
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.498 Å
データ登録者Otten, H. / Rodrigues da Silva, I.I.C. / Jers, C. / Nyffenegger, C. / Larsen, D.M. / Mikkelsen, J.D. / Larsen, S.
引用ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 2014
タイトル: Design of Thermostable Rhamnogalacturonan Lyase Mutants from Bacillus Licheniformis by Combination of Targeted Single Point Mutations.
著者: Silva, I.R. / Jers, C. / Otten, H. / Nyffenegger, C. / Larsen, D.M. / Derkx, P.M.F. / Meyer, A.S. / Mikkelsen, J.D. / Larsen, S.
履歴
登録2013年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 2.02023年12月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLYSACCHARIDE LYASE FAMILY 11 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,64012
ポリマ－65,1481
非ポリマー49311
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.780, 95.780, 155.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 POLYSACCHARIDE LYASE FAMILY 11 PROTEIN / RHAMNOGALACTURONAN LYASE / RHAMNOGALACTURONAN LYASE YESW


分子量: 65147.598 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 36-622 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
プラスミド: PDP66K / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類)
参照: UniProt: Q65KY4, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する, rhamnogalacturonan endolyase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 15-20% PEG3350, 150 MM D,L-MALIC ACID PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月14日 / 詳細: PT COATED MIRRORS IN A KIRKPATRICK-BAEZ (KB)
放射モノクロメーター: HORIZONTALLY DIFFRACTING SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29 Å / Num. obs: 47873 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 26.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Z8R

2z8r


解像度: 2.498→29.731 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: TERMINAL RESIDUES 1-DGMTA-5, AS WELL AS 590-RHHHHHH-596 ARE MISSING IN THE DENSITY AND NOT MODELLED. RESIDUES 54-GSPITS-59 ARE WITHIN A DISORDED LOOP.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2257 1288 5 %
Rwork0.1589 --
obs0.1622 25732 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 6.82 Å2 / ksol: 1.14 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.498→29.731 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4491 0 16 241 4748
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144599
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5326241
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1491647
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.154650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006829
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4983-2.59830.26111390.17382640X-RAY DIFFRACTION99
2.5983-2.71640.28081400.17552661X-RAY DIFFRACTION100
2.7164-2.85950.2781400.18672654X-RAY DIFFRACTION100
2.8595-3.03850.23571410.17892680X-RAY DIFFRACTION100
3.0385-3.27290.25821410.17252683X-RAY DIFFRACTION100
3.2729-3.60170.22971430.17042701X-RAY DIFFRACTION100
3.6017-4.12170.2041440.1482736X-RAY DIFFRACTION100
4.1217-5.18850.18761460.12142770X-RAY DIFFRACTION100
5.1885-29.73270.19951540.15692919X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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