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- PDB-4caa: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN T345R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4caa
タイトルCLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN T345R
要素(ANTICHYMOTRYPSIN) x 2
キーワードSERPIN / SERINE PROTEASE INHIBITOR / ANTICHYMOTRYPSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / secretory granule lumen ...maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / secretory granule lumen / blood microparticle / inflammatory response / Neutrophil degranulation / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antichymotrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lukacs, C.M. / Christianson, D.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Engineering an anion-binding cavity in antichymotrypsin modulates the "spring-loaded" serpin-protease interaction.
著者: Lukacs, C.M. / Rubin, H. / Christianson, D.W.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Burial of an Ion Pair in the Hydrophobic Core of Cleaved Ala-349->Arg Antichymotrypsin Compromises But Does not Obliterate Serpin Function
著者: Lukacs, C.M. / Rubin, H. / Christianson, D.W.
履歴
登録1997年8月14日処理サイト: BNL
置き換え1998年2月25日ID: 1CT3
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 700SHEET RESIDUE A 345 IS MUTATION OF THR->ARG. THERE IS AN UNUSUAL TWIST TO THE BETA SHEET IN THIS ...SHEET RESIDUE A 345 IS MUTATION OF THR->ARG. THERE IS AN UNUSUAL TWIST TO THE BETA SHEET IN THIS AREA TO KEEP THE ARG SOLVENT EXPOSED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTICHYMOTRYPSIN
B: ANTICHYMOTRYPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9412
ポリマ－42,9412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area15420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.830, 83.510, 82.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ANTICHYMOTRYPSIN / ACT


分子量: 38582.125 Da / 分子数: 1 / 変異: T345R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACT / プラスミド: PZMS / 遺伝子 (発現宿主): ACT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01011
#2: タンパク質・ペプチド ANTICHYMOTRYPSIN / ACT


分子量: 4359.141 Da / 分子数: 1 / 変異: T345R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACT / プラスミド: PZMS / 遺伝子 (発現宿主): ACT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01011
構成要素の詳細A: N-TERMINUS TO CLEAVAGE SITE (RESIDUES 20 - 358) B: CLEAVAGE SITE TO C-TERMINUS (RESIDUES 359 - 393)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 14% PEG 8000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lukacs, C.M., (1996) Nat.Struct.Biol., 3, 888.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlprotein1drop
25.7 %PEG80001drop
30.07 Mmagnesium acetate1drop
40.03 Msodium citrate1drop
515 %PEG80001reservoir
60.2 Mmagnesium acetate1reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 1.54
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1996年9月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 37763 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.35 % / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.426 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. obs: 11269 / Num. measured all: 37763 / Rmerge(I) obs: 0.085

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1CT3

1ct3
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.9→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: GLN A 105 - ASP A 108 ARE IN VERY POOR ELECTRON DENSITY AND SHOULD BE TREATED AS SUCH. THEY HAVE BEEN REFINED WITH OCCUPANCIES OF 0.0. DATA WAS INDEXED WITH B>C IN ORDER TO USE DIFFERENCE ...詳細: GLN A 105 - ASP A 108 ARE IN VERY POOR ELECTRON DENSITY AND SHOULD BE TREATED AS SUCH. THEY HAVE BEEN REFINED WITH OCCUPANCIES OF 0.0. DATA WAS INDEXED WITH B>C IN ORDER TO USE DIFFERENCE FOURIER TECHNIQUES FROM ENTRY 1CT3. THE DIFFERENCE IN UNIT CELLS IS PRESUMABLY DUE TO CRYOGENIC TECHNIQUE USED IN THIS DATA SET.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 457 4 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 9882 89.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2928 0 0 0 2928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.57
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.067 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 42 3.1 %
Rwork0.301 1031 -
obs--79.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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