[日本語] English
万見
- PDB-4c8b: Structure of the kinase domain of human RIPK2 in complex with pon... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c8b
タイトルStructure of the kinase domain of human RIPK2 in complex with ponatinib
要素RECEPTOR-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2
キーワードTRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-18 / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / caspase binding / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy ...response to interleukin-18 / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / caspase binding / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / LIM domain binding / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to peptidoglycan / response to interleukin-12 / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / response to exogenous dsRNA / positive regulation of interferon-alpha production / cellular response to lipoteichoic acid / canonical NF-kappaB signal transduction / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / positive regulation of interleukin-12 production / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of interferon-beta production / ERK1 and ERK2 cascade / response to interleukin-1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of JNK cascade / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / protein homooligomerization / cytokine-mediated signaling pathway / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of protein binding / Downstream TCR signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0LI / Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Canning, P. / Krojer, T. / Bradley, A. / Mahajan, P. / Goubin, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.
引用ジャーナル: Chem. Biol. / 年: 2015
タイトル: Inflammatory Signaling by NOD-RIPK2 Is Inhibited by Clinically Relevant Type II Kinase Inhibitors.
著者: Canning, P. / Ruan, Q. / Schwerd, T. / Hrdinka, M. / Maki, J.L. / Saleh, D. / Suebsuwong, C. / Ray, S. / Brennan, P.E. / Cuny, G.D. / Uhlig, H.H. / Gyrd-Hansen, M. / Degterev, A. / Bullock, A.N.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2
B: RECEPTOR-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9015
ポリマ－76,7742
非ポリマー1,1273
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-9.7 kcal/mol
Surface area23950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.735, 86.682, 137.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 RECEPTOR-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2 / CARD-CONTAINING INTERLEUKIN-1 BETA-CONVERTING ENZYME-ASSOCIATED KINASE / CARD-CONTAINING IL-1 BETA ...CARD-CONTAINING INTERLEUKIN-1 BETA-CONVERTING ENZYME-ASSOCIATED KINASE / CARD-CONTAINING IL-1 BETA ICE-KINASE / RIP-LIKE-INTERACTING CLARP KINASE / RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 2 / RIP-2 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RIPK2 / RIPK2


分子量: 38386.965 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 8-317 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43353, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0LI / 3-(imidazo[1,2-b]pyridazin-3-ylethynyl)-4-methyl-N-{4-[(4-methylpiperazin-1-yl)methyl]-3-(trifluoromethyl)phenyl}benzam ide / Ponatinib / ポナチニブ


分子量: 532.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H27F3N6O / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 16% PEG3350, 0.1M AMMONIUM CITRATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS HYBRID PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→58.74 Å / Num. obs: 18905 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 1.03 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PPZ

3ppz


解像度: 2.75→54.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 24.565 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 3.619 / ESU R Free: 0.34 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24361 969 5.1 %RANDOM
Rwork0.20061 ---
obs0.20263 17887 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.534 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.36 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----1.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→54.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4318 0 82 45 4445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2951.9826191
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94839599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9745554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.98623.278180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0515669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9581522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215050
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021034
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9533.0642234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9453.0632233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4184.5842782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7823.0552292
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 72 -
Rwork0.297 1293 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.64131.9886-2.51044.9615-0.0253.6082-0.15060.28840.3108-0.2740.17250.36980.2254-0.355-0.02190.32360.0032-0.01890.3610.070.3261.97316.6006-2.2061
20.7436-0.2266-0.41240.91780.14170.83150.01470.175-0.01170.17460.02150.18640.07560.0793-0.03620.40460.0114-0.00960.29390.05350.305616.7736-5.0049-4.2702
31.07440.0085-0.61375.73934.06253.4611-0.46620.41450.0385-0.16320.999-0.70950.49620.7616-0.53280.72930.23290.00290.6975-0.10950.089231.6739-13.5933-15.0907
41.02140.06280.44617.0507-0.33292.48190.0295-0.15840.27610.66080.2021-0.16110.11810.6066-0.23160.29770.0668-0.04250.4043-0.050.207932.04032.42521.0136
51.7570.3762-0.70814.39890.96944.7786-0.6210.03660.4571.03020.4860.16931.20970.75330.13490.69590.2511-0.12580.22040.05850.180322.8342-7.560821.6015
60.28460.1454-0.43631.03350.50661.2528-0.0917-0.09560.07170.20810.05860.13080.38110.28280.03310.48070.07820.07620.36210.05130.226715.70627.236420.0252
71.4471-1.0486-1.56050.80271.20151.91940.1415-0.0457-0.1501-0.0104-0.00050.0213-0.261-0.0072-0.1410.8121-0.04610.10940.23930.07910.381710.598621.439529.7749
81.3430.3519-1.20241.1134-0.24582.59010.23190.17370.08960.08180.03540.0364-0.485-0.0474-0.26730.41220.00960.08130.2473-0.01620.206314.550626.163618.2761
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 50
2X-RAY DIFFRACTION2A51 - 225
3X-RAY DIFFRACTION3A226 - 281
4X-RAY DIFFRACTION4A282 - 316
5X-RAY DIFFRACTION5B9 - 46
6X-RAY DIFFRACTION6B47 - 187
7X-RAY DIFFRACTION7B188 - 234
8X-RAY DIFFRACTION8B235 - 316

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る