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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c5r
タイトルStructural Investigations into the Stereochemistry and Activity of a Phenylalanine-2,3-Aminomutase from Taxus chinensis
要素PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE
キーワードLYASE / (R)-BETA-PHENYLALANINE ANALOGUE
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine-forming) / intramolecular aminotransferase activity / paclitaxel biosynthetic process / phenylalanine ammonia-lyase / L-phenylalanine metabolic process / cinnamic acid biosynthetic process / alkaloid biosynthetic process / phenylalanine ammonia-lyase activity / L-phenylalanine catabolic process / protein homotetramerization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming) / Phenylalanine ammonia-lyase 1; domain 3 / Phenylalanine ammonia-lyase / Phenylalanine ammonia-lyase, shielding domain superfamily / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming) / Phenylalanine ammonia-lyase 1; domain 3 / Phenylalanine ammonia-lyase / Phenylalanine ammonia-lyase, shielding domain superfamily / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(3S)-3-amino-2,2-difluoro-3-phenylpropanoic acid / Phenylalanine aminomutase (L-beta-phenylalanine forming)
類似検索 - 構成要素
生物種TAXUS WALLICHIANA VAR. CHINENSIS (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Wybenga, G.G. / Szymanski, W. / Wu, B. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural Investigations Into the Stereochemistry and Activity of a Phenylalanine-2,3-Aminomutase from Taxus Chinensis.
著者: Wybenga, G.G. / Szymanski, W. / Wu, B. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2013年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22014年6月4日Group: Database references
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE
B: PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE
C: PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE
D: PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,20310
ポリマ－310,2154
非ポリマー9896
水11,548641
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37830 Å2
ΔGint-172.4 kcal/mol
Surface area69310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.395, 145.477, 99.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.2657, -0.2196, 0.9387), (-0.2122, -0.9365, -0.2792), (0.9404, -0.2734, 0.2022)10.44, 20.45, -3.447
2given(-0.8854, 0.4645, 0.01683), (0.4646, 0.8833, 0.06326), (0.01452, 0.06383, -0.9979)-39.07, 11.65, -60.75
3given(0.1487, -0.2511, -0.9565), (-0.2521, -0.9449, 0.2088), (-0.9562, 0.2101, -0.2038)-38.84, 34.5, -55.74

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要素

#1: タンパク質
PHENYLALANINE AMMONIA-LYASE / PHENYLALANINE AMINOMUTASE


分子量: 77553.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PEPTIDE BOND BETWEEN SER174 AND MDO 175 PEPTIDE BOND BETWEEN MDO 175 AND D178 COVALENT BOND BETWEEN THE CB2 ATOM OF MDO AND THE BETA-AMINO GROUP OF THE R-BETA-PHE SUBSTRATE ANALOGUE
由来: (組換発現) TAXUS WALLICHIANA VAR. CHINENSIS (植物)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q68G84, phenylalanine ammonia-lyase
#2: 化合物
ChemComp-BQ7 / (3S)-3-amino-2,2-difluoro-3-phenylpropanoic acid / (S)-2,2-ジフルオロ-3-アミノ-3-フェニルプロピオン酸


分子量: 201.170 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H9F2NO2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 641 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→49.09 Å / Num. obs: 151434 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.14→2.26 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YII

2yii


解像度: 2.14→49.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.497 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20989 7602 5 %RANDOM
Rwork0.17204 ---
obs0.17394 143786 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5 Å20 Å20.99 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→49.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19796 0 68 641 20505
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0220208
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2541.98627401
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.45452523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68223.855856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.416153484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.73615148
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.23242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02114952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.145→2.201 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 531 -
Rwork0.214 10032 -
obs--95.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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