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- PDB-4c5m: Structure of the pyridoxal kinase from Staphylococcus aureus in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c5m
タイトルStructure of the pyridoxal kinase from Staphylococcus aureus in complex with AMP-PCP
要素PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / RIBOKINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomethylpyrimidine kinase activity / pyridoxal kinase / thiamine biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylpyrimidine kinase/phosphomethylpyrimidine kinase / Hydroxymethylpyrimidine kinase/phosphomethylpyrimidine kinase domain / Pyridoxamine kinase/Phosphomethylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / pyridoxal kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS SUBSP. AUREUS MU50 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Nodwell, M. / Alte, F. / Sieber, S.A. / Schneider, S.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2014
タイトル: A Subfamily of Bacterial Ribokinases Utilizes a Hemithioacetal for Pyridoxal Phosphate Salvage.
著者: Nodwell, M.B. / Koch, M.F. / Alte, F. / Schneider, S. / Sieber, S.A.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
B: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
C: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
D: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,90125
ポリマ－119,2474
非ポリマー3,65421
水17,619978
1
B: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
D: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,49913
ポリマ－59,6242
非ポリマー1,87511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-133.5 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
2
A: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
C: PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,40312
ポリマ－59,6242
非ポリマー1,77910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6740 Å2
ΔGint-126.1 kcal/mol
Surface area19790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.210, 100.510, 167.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9995, 0.0026, 0.031), (-0.0041, 0.9988, 0.0484), (-0.0309, -0.0485, 0.9983)-1.1496, 1.2062, 42.8317
2given(-0.9843, 0.004, 0.1762), (-0.0039, -1, 0.001), (0.1762, 0.0003, 0.9844)37.7097, -5.6668, -3.4098
3given(-0.9895, -0.0332, 0.1408), (0.0226, -0.9968, -0.0764), (0.1429, -0.0725, 0.9871)45.7925, -9.629, 38.6991

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHOMETHYLPYRIMIDINE KINASE / PYRIDOXAL KINASE


分子量: 29811.793 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS SUBSP. AUREUS MU50 (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q99W31, UniProt: A0A0H3JTP0*PLUS, pyridoxal kinase
#2: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 978 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST AMINOACID IS A GLY INSTEAD OF MET DUE TO REMOVAL OF THE AFFINITY TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50MM HEPES, 2M NH4SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→48.76 Å / Num. obs: 185724 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.38
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 1.17 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4C5J

4c5j


解像度: 1.45→48.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 2.323 / SU ML: 0.039 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17056 9325 5 %RANDOM
Rwork0.12197 ---
obs0.12442 175767 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→48.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8263 0 209 978 9450
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.028931
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7232.00112226
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.831319421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.17151161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.83926.138347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.732151513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.2821511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.029941
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021834
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8611.9054450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8621.9054449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2712.8695570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.272.875571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1052.2744481
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8792.2324414
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5873.2276519
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.76417.26510867
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.41716.44110344
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.458317317
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.5355222
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.583517897
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 706 -
Rwork0.202 12677 -
obs--98.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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