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- PDB-4c05: Crystal structure of M. musculus protein arginine methyltransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c05
タイトルCrystal structure of M. musculus protein arginine methyltransferase PRMT6 with SAH
要素PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / cellular senescence / histone binding / methylation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.195 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Mailliot, J. / Wurtz, J.M. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: Functional Insights from High Resolution Structures of Mouse Protein Arginine Methyltransferase 6.
著者: Bonnefond, L. / Stojko, J. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Wurtz, J.M. / Cianferani, S. / Cavarelli, J.
履歴
登録2013年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7062
ポリマ－42,3221
非ポリマー3841
水1,31573
1
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子

A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,4124
ポリマ－84,6442
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-33.9 kcal/mol
Surface area26540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.427, 78.427, 118.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6 / HISTONE-ARGININE N-METHYLTRANSFERASE PRMT6


分子量: 42321.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
参照: UniProt: Q6NZB1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.73
反射解像度: 2.2→40.43 Å / Num. obs: 17706 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.08 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.46
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 1.37 / % possible all: 78.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y1W

2y1w


解像度: 2.195→40.428 Å / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 21.07 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 900 5.1 %
Rwork0.1462 --
obs0.1681 17706 97.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.195→40.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2493 0 26 73 2592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092590
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0433519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.13956
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004453
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1983-2.3360.27621310.2312426X-RAY DIFFRACTION80
2.336-2.51630.24591500.20422871X-RAY DIFFRACTION94
2.5163-2.76940.20411500.18962844X-RAY DIFFRACTION95
2.7694-3.16990.21321490.17292871X-RAY DIFFRACTION95
3.1699-3.99290.21141540.16492884X-RAY DIFFRACTION95
3.9929-35.19380.17511520.13852906X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5664-0.53420.34973.02330.54265.10550.10020.0349-0.29250.0654-0.03610.12320.1113-0.11-0.06170.19850.010.01040.19350.00990.153416.693-17.68667.5232
23.64984.28341.69347.68192.75121.91620.05530.2967-0.0983-0.058-0.04980.120.0233-0.08420.01380.2080.0604-0.01680.2870.02370.11511.8741-4.3773.9426
38.55633.64974.09311.61261.78541.92930.15170.0793-0.03380.1886-0.05390.00110.17060.1602-0.08840.28420.00790.020.32290.00020.209543.522618.215111.9864
43.4373-0.18710.51845.40252.83033.58920.0942-0.16940.14550.4703-0.0730.0002-0.0708-0.02650.00260.3156-0.0180.06250.18440.09060.094220.755111.862816.4144
52.30771.99220.13113.83150.57541.2450.03520.13280.1020.1433-0.01710.1268-0.0941-0.0881-0.01450.20960.04360.03430.22370.04170.113618.278110.740612.0592
65.78570.93020.49173.44955.14559.06320.03880.28380.1982-0.632-0.05220.1833-0.3289-0.15770.01650.2409-0.02170.0420.27150.08480.144621.510316.31860.6002
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 56:147)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 148:201)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 202:240)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 241:258)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 259:342)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 343:376)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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