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万見
- PDB-4bx0: Crystal Structure of a Monomeric Variant of murine Chronophin (Py... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bx0
タイトルCrystal Structure of a Monomeric Variant of murine Chronophin (Pyridoxal Phosphate phosphatase)
要素PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / PDXP / PLPP / HAD PHOSPHATASE / HAD-LIKE HYDROLASE / MONOMER
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / contractile ring / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of modification of postsynaptic structure / dephosphorylation / regulation of mitotic nuclear division / protein-serine/threonine phosphatase ...pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / contractile ring / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of modification of postsynaptic structure / dephosphorylation / regulation of mitotic nuclear division / protein-serine/threonine phosphatase / cellular response to ATP / protein serine/threonine phosphatase activity / cleavage furrow / lamellipodium membrane / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / heat shock protein binding / regulation of cytokinesis / ruffle membrane / cell-cell junction / actin cytoskeleton / midbody / postsynapse / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
2-phosphoglycolate phosphatase, eukaryotic / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIA / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD-hyrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kestler, C. / Knobloch, G. / Gohla, A. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Chronophin Dimerization is Required for Proper Positioning of its Substrate Specificity Loop
著者: Kestler, C. / Knobloch, G. / Tessmer, I. / Jeanclos, E. / Schindelin, H. / Gohla, A.
履歴
登録2013年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 2.02023年12月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7803
ポリマ－31,6641
非ポリマー1162
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.130, 91.820, 39.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE / PLP PHOSPHATASE / CHRONOPHIN / CHRONOPHIN - PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE


分子量: 31664.041 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PETM-11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P60487, pyridoxal phosphatase, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.85 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES PH 6.5, 25% PEG-MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月17日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30.61 Å / Num. obs: 25533 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OYC

2oyc


解像度: 1.75→28.404 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 1284 5 %
Rwork0.1913 --
obs0.1936 25461 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.901 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5192 Å20 Å22.0147 Å2
2--2.8231 Å20 Å2
3----1.493 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→28.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2182 0 7 242 2431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0063138
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.137886
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.124350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.82010.361420.27562690X-RAY DIFFRACTION100
1.8201-1.90290.28221380.23262692X-RAY DIFFRACTION100
1.9029-2.00320.26661400.20592660X-RAY DIFFRACTION100
2.0032-2.12860.25031220.1832697X-RAY DIFFRACTION100
2.1286-2.29290.22071340.18562695X-RAY DIFFRACTION100
2.2929-2.52360.23641490.18262656X-RAY DIFFRACTION100
2.5236-2.88840.2411560.18672674X-RAY DIFFRACTION100
2.8884-3.63790.21071620.17892688X-RAY DIFFRACTION100
3.6379-28.40810.22541410.18752725X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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