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- PDB-4buo: High Resolution Structure of Thermostable Agonist-bound Neurotens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4buo
タイトルHigh Resolution Structure of Thermostable Agonist-bound Neurotensin Receptor 1 Mutant without Lysozyme Fusion
要素
  • NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
  • NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
キーワードSIGNALING PROTEIN / G PROTEIN COUPLED RECEPTOR / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential ...response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / L-glutamate import across plasma membrane / neuron spine / regulation of respiratory gaseous exchange / neuropeptide hormone activity / digestive tract development / positive regulation of glutamate secretion / hyperosmotic response / negative regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / G alpha (q) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / response to corticosterone / temperature homeostasis / response to lipid / cellular response to lithium ion / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / neuropeptide signaling pathway / response to axon injury / axon terminus / transport vesicle / response to amphetamine / cellular response to dexamethasone stimulus / blood vessel diameter maintenance / liver development / adult locomotory behavior / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / learning / dendritic shaft / response to cocaine / visual learning / terminal bouton / cytoplasmic side of plasma membrane / response to estradiol / perikaryon / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Schlinkmann, K.M. / Batyuk, A. / Mittl, P. / Plueckthun, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of Signaling-Competent Neurotensin Receptor 1 Obtained by Directed Evolution in Escherichia Coli
著者: Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Klenk, C. / Batyuk, A. / Heine, P. / Balada, S. / Schlinkmann, K.M. / Scott, D.J. / Schuetz, M. / Plueckthun, A.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年2月26日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
B: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
C: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
D: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,76415
ポリマ－76,9384
非ポリマー82611
水00
1
A: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
C: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,07010
ポリマ－38,4692
非ポリマー6018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
2
B: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
D: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6945
ポリマ－38,4692
非ポリマー2253
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area15400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.310, 89.400, 212.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(CHAIN A AND (RESSEQ 52:93 OR RESSEQ 97:270 OR RESSEQ 297:384))
211(CHAIN B AND (RESSEQ 49:91 OR RESSEQ 98:272 OR RESSEQ 291:386))
112CHAIN C
212CHAIN D

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.8974, -0.09648, 0.4305), (-0.05567, -0.9432, -0.3274), (0.4377, -0.3178, 0.8411)
ベクター: 26.98, -22.54, -10.7)

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要素

#1: タンパク質 NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1 / NT-R-1 / NTR1 / HIGH-AFFINITY LEVOCABASTINE-INSENSITIVE NEUROTENSIN RECEPTOR / NTRH


分子量: 37381.926 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 50-272 AND 291-390 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THERMOSTABLE MUTANT WITH INTRACELLULAR LOOP 3 DELETION B (E273-T290)
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PEP-TM86VDIC3III / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: P20789
#2: タンパク質・ペプチド NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N / NEUROTENSIN / NT


分子量: 1087.277 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINUS, RESIDUES 8-13 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 8-13 CORRESPOND TO NEUROTENSIN C- TERMINUS. RESIDUES 4-7 ARE PART OF AN ARTIFICIAL LINKER AND DO NOT CORRESPOND TO NEUROTENSIN SEQUENCE
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20068
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS C AND D - THE SEQUENCE RRPYIL REPRESENTS NEUROTENSIN RESIDUES 8-13 AND THE REST IS LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.4 / 詳細: 21.5% (V/V) PEG600, 2 M NACL, 50 MM GLYCINE PH 9.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 32141 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 109.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.85
反射 シェル解像度: 2.75→2.84 Å / 冗長度: 13.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.45 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZEV

3zev


解像度: 2.75→19.821 Å / SU ML: 0.55 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 36.94 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: PHENIX AND REFMAC WERE USED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2728 1581 5 %
Rwork0.2478 --
obs0.249 31649 98.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.821 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4979 0 55 0 5034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6537020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.141774
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047845
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003854
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11AX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
21CX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.83860.47891220.46912374X-RAY DIFFRACTION88
2.8386-2.93970.45541430.43392677X-RAY DIFFRACTION99
2.9397-3.0570.40931440.39692740X-RAY DIFFRACTION100
3.057-3.19560.35211440.33542730X-RAY DIFFRACTION100
3.1956-3.36330.36821430.30712718X-RAY DIFFRACTION100
3.3633-3.57290.32571450.27582754X-RAY DIFFRACTION100
3.5729-3.84690.28991440.25612748X-RAY DIFFRACTION100
3.8469-4.23060.25911470.22862788X-RAY DIFFRACTION100
4.2306-4.8350.22281460.20482784X-RAY DIFFRACTION100
4.835-6.06250.26571480.24012805X-RAY DIFFRACTION100
6.0625-19.82160.25271550.23212950X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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