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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4buj | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the S. cerevisiae Ski2-3-8 complex | ||||||
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![]() | HYDROLASE / DEXH BOX HELICASE / RNA DEGRADATION / TPR / PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / protein-DNA complex assembly / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / : / reciprocal meiotic recombination / nuclear chromosome / mRNA catabolic process ...Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / protein-DNA complex assembly / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / : / reciprocal meiotic recombination / nuclear chromosome / mRNA catabolic process / regulation of translation / protein-containing complex assembly / defense response to virus / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Halbach, F. / Reichelt, P. / Rode, M. / Conti, E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Yeast Ski Complex: Crystal Structure and RNA Channeling to the Exosome Complex. 著者: Halbach, F. / Reichelt, P. / Rode, M. / Conti, E. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 531.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 570.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 182.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 249.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 115317.445 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-834,1086-1287 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: RESIDUES 835-1085 REPLACED BY A GLY-SER-ARG-GLY LINKER 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288C / プラスミド: PFASTBAC 1 / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 164278.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288C / プラスミド: PFL / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 44283.527 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: S288C / プラスミド: PFL / 発現宿主: ![]() #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / 配列の詳細 | CHAINS A,E: RESIDUES 835-1085 OF SKI2 (UNP P35207) REPLACED BY A GLY-SER-ARG-GLY LINKER DUE TO WEAK ...CHAINS A,E: RESIDUES 835-1085 OF SKI2 (UNP P35207) REPLACED BY A GLY-SER-ARG-GLY LINKER DUE TO WEAK DENSITY, RESIDUES 218 - 281 (CHAIN A) AND 219 - 281 (CHAIN E) WERE MODELED AS UNKNOWN RESIDUES (UNK) | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.1 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: 1.88 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM BISTRIS PH 6.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9788 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.7→96 Å / Num. obs: 132568 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 5.8 |
反射 シェル | 解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.91 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRIES 1S4U, 4A4Z 解像度: 3.7→96.124 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.82 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 139.86 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.7→96.124 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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