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- PDB-4bs3: Bovin insulin structure determined by in situ crystal analysis an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bs3
タイトルBovin insulin structure determined by in situ crystal analysis and sulfur-SAD phasing at room temperature
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / MICROPLATE / IN SITU
機能・相同性
機能・相同性情報


estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / response to butyrate / negative regulation of appetite ...estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / response to butyrate / negative regulation of appetite / feeding behavior / response to growth hormone / response to food / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of Rho protein signal transduction / protein secretion / response to glucose / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein secretion / response to nutrient levels / insulin receptor binding / hormone activity / positive regulation of insulin secretion / glucose metabolic process / glucose homeostasis / response to heat / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Pinker, F. / Stirnimann, C. / Sauter, C. / Olieric, V.
引用ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 2013
タイトル: Chipx: A Novel Microfluidic Chip for Counter- Diffusion Crystallization of Biomolecules and in Situ Crystal Analysis at Room Temperature
著者: Pinker, F. / Brun, M. / Morin, P. / Deman, A.-L. / Chateau, J.-F. / Olieric, V. / Stirnimann, C. / Lorber, B. / Terrier, N. / Ferrigno, R. / Sauter, C.
履歴
登録2013年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7742
ポリマ－5,7742
非ポリマー00
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-14.1 kcal/mol
Surface area3380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.980, 78.980, 78.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2005-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2369.671 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P01317
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P01317
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 % / 解説: IN SITU SULFUR-SAD AT ROOM TEMPERATURE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.2
詳細: INSULIN (30 MG/ML) WAS CRYSTALLIZED AT 293K BY VAPOR DIFFUSION (SITTING DROP) IN CRYSTALQUICK X MICROPLATE USING A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 0.275 M NAHPO4 / NA3PO4 PH 10.2, 0.01 M NA3EDTA.

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.7
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→55 Å / Num. obs: 3780 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 14.9 / % possible all: 81.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.301→32.243 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 17.62 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: STRUCTURE DETERMINED BY SULFUR SAD PHASING WITH DATA COLLECTED IN SITU AT ROOM TEMPERATURE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1691 353 5.1 %
Rwork0.1561 --
obs0.1568 3681 97.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→32.243 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数402 0 0 15 417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.589555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.897142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3011-2.6340.2051100.182129X-RAY DIFFRACTION94
2.634-3.3180.20831220.17712199X-RAY DIFFRACTION100
3.318-32.24660.13941210.13782225X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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