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- PDB-4brw: Crystal structure of the yeast Dhh1-Pat1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4brw
タイトルCrystal structure of the yeast Dhh1-Pat1 complex
要素
  • ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DHH1
  • DNA TOPOISOMERASE 2-ASSOCIATED PROTEIN PAT1
キーワードHYDROLASE / TRANSLATIONAL REPRESSION / MRNP REMODELING / P- BOD
機能・相同性
機能・相同性情報


invasive filamentous growth / regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / response to pheromone triggering conjugation with cellular fusion / pseudohyphal growth / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / negative regulation of translational elongation / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / cytoplasmic side of membrane / filamentous growth ...invasive filamentous growth / regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / response to pheromone triggering conjugation with cellular fusion / pseudohyphal growth / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / negative regulation of translational elongation / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / cytoplasmic side of membrane / filamentous growth / formation of translation preinitiation complex / P-body assembly / regulation of translational initiation / cellular response to nitrogen starvation / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / stress granule assembly / negative regulation of translational initiation / positive regulation of translation / P-body / kinetochore / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / cytosolic small ribosomal subunit / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / cell division / mRNA binding / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain ...mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Deadenylation-dependent mRNA-decapping factor PAT1 / ATP-dependent RNA helicase DHH1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.795 Å
データ登録者Sharif, H. / Ozgur, S. / Sharma, K. / Basquin, C. / Urlaub, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structural Analysis of the Yeast Dhh1-Pat1 Complex Reveals How Dhh1 Engages Pat1, Edc3 and RNA in Mutually Exclusive Interactions
著者: Sharif, H. / Ozgur, S. / Sharma, K. / Basquin, C. / Urlaub, H. / Conti, E.
履歴
登録2013年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DHH1
B: DNA TOPOISOMERASE 2-ASSOCIATED PROTEIN PAT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1094
ポリマ－50,7532
非ポリマー3562
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.635, 105.635, 122.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DHH1 / DEXD/H-BOX HELICASE 1


分子量: 42840.594 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 46-422 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: P39517, RNA helicase
#2: タンパク質 DNA TOPOISOMERASE 2-ASSOCIATED PROTEIN PAT1 / DECAPPING ACTIVATOR AND TRANSLATIONAL REPRESSOR PAT1 / TOPOISOMERASE II-ASSOCIATED PROTEIN PAT1 / ...DECAPPING ACTIVATOR AND TRANSLATIONAL REPRESSOR PAT1 / TOPOISOMERASE II-ASSOCIATED PROTEIN PAT1 / MRNA TURNOVER PROTEIN 1


分子量: 7912.046 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 5-79 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: P25644, RNA helicase
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.74 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50 MM TRIS PH 8.0, 4% MPD, 200 MM NACL, 25% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97139
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97139 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→79.88 Å / Num. obs: 17668 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 73.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSCORRECTデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S2M

1s2m


解像度: 2.795→48.474 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.94 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED CHAIN B RESIDUES 5-24, 55-79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2471 1622 5 %
Rwork0.2042 --
obs0.2063 17636 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.795→48.474 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3185 0 24 4 3213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033265
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7434414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0281204
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7951-2.87740.30541320.28782439X-RAY DIFFRACTION95
2.8774-2.97020.34481340.2882555X-RAY DIFFRACTION100
2.9702-3.07640.33771350.2752594X-RAY DIFFRACTION100
3.0764-3.19950.30841340.2582623X-RAY DIFFRACTION100
3.1995-3.34510.28381360.25832546X-RAY DIFFRACTION100
3.3451-3.52140.29231390.22672617X-RAY DIFFRACTION100
3.5214-3.7420.27461380.21122568X-RAY DIFFRACTION100
3.742-4.03080.24261360.19142602X-RAY DIFFRACTION100
4.0308-4.43620.19821330.17062585X-RAY DIFFRACTION100
4.4362-5.07750.22561360.16852588X-RAY DIFFRACTION100
5.0775-6.39480.22291330.21252574X-RAY DIFFRACTION100
6.3948-48.48160.21891360.18162605X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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