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- PDB-4bmb: Crystal structure of the N terminal domain of human Galectin 8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bmb
タイトルCrystal structure of the N terminal domain of human Galectin 8
要素GALECTIN-8
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / CARBOHYDRATE RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell migration / xenophagy / cellular response to virus / integrin binding / carbohydrate binding / cytoplasmic vesicle / extracellular space / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / Galectin-8
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.351 Å
データ登録者Buzamet, E. / Ruiz, F.M. / Menendez, M. / Romero, A. / Gabius, H.J. / Solis, D.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2014
タイトル: Natural Single Amino Acid Polymorphism (F19Y) in Human Galectin-8: Detection of Structural Alterations and Increased Growth-Regulatory Activity on Tumor Cells.
著者: Ruiz, F.M. / Scholz, B.A. / Buzamet, E. / Kopitz, J. / Andre, S. / Menendez, M. / Romero, A. / Solis, D. / Gabius, H.J.
履歴
登録2013年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GALECTIN-8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5155
ポリマ－16,9931
非ポリマー5234
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.516, 49.516, 160.476
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2098-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 GALECTIN-8 / GAL-8 / PO66 CARBOHYDRATE-BINDING PROTEIN / PO66-CBP / PROSTATE CARCINOMA TUMOR ANTIGEN 1 / PCTA-1


分子量: 16992.561 Da / 分子数: 1 / 断片: N TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 4-153 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O00214
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 255分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% W/V PEG 4000, 100 MM HEPES SODIUM SALT (PH 7.2) AND 10 MM ZINC CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.00591
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00591 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→47.31 Å / Num. obs: 43869 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 15.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YV8

2yv8


解像度: 1.351→26.932 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 17.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1773 4152 5.1 %
Rwork0.1586 --
obs0.1595 43818 97.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.351→26.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1198 0 31 252 1481
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061272
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1681721
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.424506
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076195
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005221
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3511-1.39940.30883850.30067563X-RAY DIFFRACTION95
1.3994-1.45540.26283770.26077715X-RAY DIFFRACTION97
1.4554-1.52160.23934420.23057675X-RAY DIFFRACTION97
1.5216-1.60190.20874020.18557742X-RAY DIFFRACTION98
1.6019-1.70220.16534740.16027722X-RAY DIFFRACTION98
1.7022-1.83360.18233970.14927833X-RAY DIFFRACTION98
1.8336-2.01810.15433990.14277823X-RAY DIFFRACTION99
2.0181-2.310.16874030.14167874X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.90970.17364810.15427889X-RAY DIFFRACTION100
2.9097-26.93780.16273920.14447781X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26811.51931.33575.25982.34633.0254-0.0939-0.18850.15240.0285-0.04930.1313-0.1634-0.10320.12840.15340.0211-0.02960.18960.02770.178810.6616-14.476121.5068
21.5959-0.14470.54681.245-0.25351.5333-0.01070.068-0.0016-0.0761-0.0102-0.13090.06540.13530.00350.0633-0.00120.00320.09230.01270.09516.2765-12.27967.5774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 4:18)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 19:153)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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