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万見
- PDB-4blg: Crystal structure of MHV-68 Latency-associated nuclear antigen (L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4blg
タイトルCrystal structure of MHV-68 Latency-associated nuclear antigen (LANA) C-terminal DNA binding domain
要素LATENCY-ASSOCIATED NUCLEAR ANTIGEN
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleus / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Protein LANA1-like, DNA-binding domain / Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding domain / Epstein Barr virus nuclear antigen-1, DNA-binding domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 73 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Correia, B. / Cerqueira, S.A. / Beauchemin, C. / Pires De Miranda, M. / Li, S. / Ponnusamy, R. / Rodrigues, L. / Schneider, T.R. / Carrondo, M.A. / Kaye, K.M. ...Correia, B. / Cerqueira, S.A. / Beauchemin, C. / Pires De Miranda, M. / Li, S. / Ponnusamy, R. / Rodrigues, L. / Schneider, T.R. / Carrondo, M.A. / Kaye, K.M. / Simas, J.P. / McVey, C.E.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of the Gamma-2 Herpesvirus Lana DNA Binding Domain Identifies Charged Surface Residues which Impact Viral Latency
著者: Correia, B. / Cerqueira, S.A. / Beauchemin, C. / Pires De Miranda, M. / Li, S. / Ponnusamy, R. / Rodrigues, L. / Schneider, T.R. / Carrondo, M.A. / Kaye, K.M. / Simas, J.P. / Mcvey, C.E.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Data collection
改定 1.22018年3月7日Group: Advisory / Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LATENCY-ASSOCIATED NUCLEAR ANTIGEN
B: LATENCY-ASSOCIATED NUCLEAR ANTIGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6289
ポリマ－31,9632
非ポリマー6657
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-69.4 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.575, 61.680, 63.678
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9981, 0.01007, 0.06091), (-0.004532, -0.9959, 0.09037), (0.06157, 0.08992, 0.994)
ベクター: -9.289, -25.06, 1.376)

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要素

#1: タンパク質 LATENCY-ASSOCIATED NUCLEAR ANTIGEN / IMMEDIATE-EARLY PROTEIN


分子量: 15981.517 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA-BINDNG DOMAIN, RESIDUES 140-272 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR PRARE2 / 参照: UniProt: O41974
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.26 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.1 M NA/K PHOSPHATE PH 7.0, 0.1 M LITHIUM SULPHATE, 22 % W/V PEG 3350 AND 4 % V/V 1,4 DIOXANE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.129
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.129 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37 Å / Num. obs: 17333 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 41.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VHI

1vhi


解像度: 2.2→30.84 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.58 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 262-272 WERE NOT MODELLED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2032 864 5 %
Rwork0.1714 --
obs0.1731 17331 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1930 0 35 62 2027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1682739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.652757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.33780.27741340.22262753X-RAY DIFFRACTION100
2.3378-2.51820.25191390.20432703X-RAY DIFFRACTION100
2.5182-2.77150.22281580.19482741X-RAY DIFFRACTION100
2.7715-3.17220.26231350.19632737X-RAY DIFFRACTION100
3.1722-3.99530.22611380.16542739X-RAY DIFFRACTION100
3.9953-30.8430.15321600.14832794X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7894-0.79460.2312.6549-1.17722.5447-0.282-0.3159-0.60620.24890.25540.06160.37260.16770.04160.34050.14040.04610.30550.04080.34944.6465-23.144911.0277
21.3740.4283-0.86720.46910.46262.16110.6443-0.34280.9785-0.2732-0.1765-0.9376-2.34891.1005-0.5210.8655-0.1586-0.03110.40880.02080.89463.61993.68116.7101
33.0293-0.7727-1.25571.3658-0.1363.9879-0.5514-0.6274-0.40830.38750.3225-0.1060.34240.24190.1530.35380.18040.03330.32110.05730.28283.84-17.535317.2762
42.22981.32721.29357.5011-1.6421.66840.01840.21640.6372-0.71090.3058-0.13290.66740.8236-0.3920.45330.2914-0.01020.6016-0.03030.5118-21.55423.90297.6862
52.1267-1.94920.66984.17471.0122.233-0.8209-0.21671.99410.30920.215-0.8674-0.9364-0.09960.40640.66060.2299-0.14750.5406-0.08980.6455-8.31557.285416.8009
63.67252.50693.55972.55182.81287.7961-0.3731-0.39010.04620.35580.05960.47070.5771-0.27810.29720.31710.18380.06960.32950.04010.2613-12.8639-11.20613.6989
79.3413-1.9004-0.47018.38312.18032.1108-0.7956-0.0416-0.0039-0.34590.33210.80220.1154-0.20880.45840.29210.0689-0.02280.28080.00920.3497-16.2171-7.28744.134
84.0457-1.3925-0.0394.375-0.21333.612-0.1305-0.20160.10370.10220.29370.08150.0452-0.0959-0.1490.22030.06010.00940.22-0.00650.1892-8.4706-9.469410.0038
92.1559-1.2725-0.55072.77112.08682.0899-0.1257-0.6587-2.3855-0.54060.38191.67952.2179-2.2215-0.24930.8869-0.29440.01270.73510.00661.1813-15.1971-26.8666.5555
103.08860.88150.85763.00211.71745.5451-0.2415-0.46060.14940.1243-0.2250.4713-0.3616-0.55310.44170.24380.1302-0.02670.2895-0.03910.2625-8.3848-7.432913.0284
116.35730.88433.09572.28140.30625.8008-0.513-0.92030.64380.81510.24060.6228-0.1997-0.450.26550.39660.20930.0710.4528-0.0570.428-19.1278-4.01119.1996
128.04070.6457.32912.802-0.30836.97980.19930.2571-0.4430.64480.38970.50930.70610.0786-0.14190.30310.20950.1290.5232-0.03590.3327-17.4415-11.916315.1228
139.42-2.84453.76081.3482-2.53065.4817-0.7044-0.68940.84260.54090.2497-0.2826-0.79020.50350.30790.45420.138-0.07490.3606-0.15810.36862.5466-4.401319.1194
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 141 THROUGH 203 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 204 THROUGH 214 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 215 THROUGH 261 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 142 THROUGH 153 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 154 THROUGH 169 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 170 THROUGH 178 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 179 THROUGH 188 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 189 THROUGH 208 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 209 THROUGH 214 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 215 THROUGH 223 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 224 THROUGH 241 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 242 THROUGH 251 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND (RESID 252 THROUGH 260 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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