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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bl0 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of yeast Bub3-Bub1 bound to phospho-Spc105 | ||||||
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![]() | CELL CYCLE / BUBR1 / MAD3 / RAE1 / GLE2 / GLEBS / MAD1 / MAD2 / SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT / KNL1 / CASC5 / SPC7 / BLINKIN / KINETOCHORE / MITOSIS / CELL DIVISION / ANEUPLOIDY | ||||||
機能・相同性 | ![]() inner kinetochore => GO:0000939 / kinetochore => GO:0000776 / bub1-bub3 complex / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / kinetochore => GO:0000776 / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / mitotic checkpoint complex / centromere complex assembly / mitotic sister chromatid biorientation / sister chromatid biorientation ...inner kinetochore => GO:0000939 / kinetochore => GO:0000776 / bub1-bub3 complex / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / kinetochore => GO:0000776 / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / mitotic checkpoint complex / centromere complex assembly / mitotic sister chromatid biorientation / sister chromatid biorientation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / outer kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / spindle pole body / protein localization to kinetochore / positive regulation of protein autoubiquitination / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / ubiquitin binding / macroautophagy / kinetochore / microtubule binding / nuclear membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Primorac, I. / Weir, J.R. / Musacchio, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Bub3 Reads Phosphorylated Melt Repeats to Promote Spindle Assembly Checkpoint Signaling 著者: Primorac, I. / Weir, J.R. / Chiroli, E. / Gross, F. / Hoffmann, I. / Van Gerwen, S. / Ciliberto, A. / Musacchio, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 319.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 271.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 465.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 470.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 213sS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38483.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 8782.949 Da / 分子数: 2 Fragment: EXTENDED BUB3-BINDING MOTIF (A.K.A GLEBS MOTIF), RESIDUES 289-359 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P41695, non-specific serine/threonine protein kinase #3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2349.556 Da / 分子数: 2 / Fragment: MELT172, RESIDUES 165-183 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHOTHREONINE 172 / 由来: (合成) ![]() ![]() #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | PHOSPHORYL | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7 詳細: 0.2M K/ NA TARTRATE, 0.1M BIS TRIS PROPANE PH 7.5, 20% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月15日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR |
放射 | モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.21 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→46.8 Å / Num. obs: 66488 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.15 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 88.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 213S 解像度: 1.95→46.882 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 19.47 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.882 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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