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Yorodumi- PDB-4bkq: Enoyl-ACP reductase from Yersinia pestis (wildtype)with cofactor NADH -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bkq | ||||||
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Title | Enoyl-ACP reductase from Yersinia pestis (wildtype)with cofactor NADH | ||||||
Components | PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / FATTY ACID BIOSYNTHESIS | ||||||
Function / homology | Function and homology information trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / NAD binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | YERSINIA PESTIS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Hirschbeck, M.W. / Neckles, C. / Tonge, P.J. / Kisker, C. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2016 Title: Selectivity of Pyridone- and Diphenyl Ether-Based Inhibitors for the Yersinia Pestis Fabv Enoyl-Acp Reductase. Authors: Neckles, C. / Pschibul, A. / Lai, C. / Hirschbeck, M. / Kuper, J. / Davoodi, S. / Zou, J. / Liu, N. / Pan, P. / Shah, S. / Daryaee, F. / Bommineni, G.R. / Lai, C. / Simmerling, C. / Kisker, C. / Tonge, P.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4bkq.cif.gz | 174.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4bkq.ent.gz | 140.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4bkq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4bkq_validation.pdf.gz | 779.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4bkq_full_validation.pdf.gz | 782.8 KB | Display | |
Data in XML | 4bkq_validation.xml.gz | 17.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4bkq_validation.cif.gz | 23.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/4bkq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/4bkq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4bkrC 5g2oC 5jaiC 5jamC 5jaqC 3zu2S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 45935.730 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) YERSINIA PESTIS (bacteria) / Strain: A1122 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q8Z9U1, Oxidoreductases; Acting on the CH-CH group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) |
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#2: Chemical | ChemComp-NAI / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.81 Å3/Da / Density % sol: 56.24 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 1.2-1.5 M SODIUM MALONATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.918 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→46.31 Å / Num. obs: 30614 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / Redundancy: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.42 Å / Redundancy: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3ZU2 Resolution: 2.3→45.98 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / Phase error: 26.63 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.234 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→45.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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