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- PDB-4bkq: Enoyl-ACP reductase from Yersinia pestis (wildtype)with cofactor NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bkq
タイトルEnoyl-ACP reductase from Yersinia pestis (wildtype)with cofactor NADH
要素PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519
キーワードOXIDOREDUCTASE / FATTY ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / NAD binding / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
: / Trans-2-enoyl-CoA reductase / Enoyl reductase FAD binding domain / Trans-2-enoyl-CoA reductase catalytic domain, putative / Enoyl reductase FAD binding domain / Trans-2-enoyl-CoA reductase catalytic region / NAD(P)H binding domain of trans-2-enoyl-CoA reductase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA PESTIS (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hirschbeck, M.W. / Neckles, C. / Tonge, P.J. / Kisker, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Selectivity of Pyridone- and Diphenyl Ether-Based Inhibitors for the Yersinia Pestis Fabv Enoyl-Acp Reductase.
著者: Neckles, C. / Pschibul, A. / Lai, C. / Hirschbeck, M. / Kuper, J. / Davoodi, S. / Zou, J. / Liu, N. / Pan, P. / Shah, S. / Daryaee, F. / Bommineni, G.R. / Lai, C. / Simmerling, C. / Kisker, C. / Tonge, P.J.
履歴
登録2013年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22016年6月15日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6012
ポリマ－45,9361
非ポリマー6651
水59433
1
A: PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519
ヘテロ分子

A: PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2024
ポリマ－91,8712
非ポリマー1,3312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area5740 Å2
ΔGint-11.3 kcal/mol
Surface area32140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.628, 102.628, 214.913
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE REDUCTASE YPZ3_3519 / ENOYL-ACP REDUCATSE / TRANS-2-ENOYL-COA REDUCTASE


分子量: 45935.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) YERSINIA PESTIS (ペスト菌) / 株: A1122 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8Z9U1, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.24 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.2-1.5 M SODIUM MALONATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.31 Å / Num. obs: 30614 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7_650)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZU2

3zu2


解像度: 2.3→45.98 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2298 1440 5 %
Rwork0.1943 --
obs0.1961 28758 94.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.234 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.9367 Å20 Å20 Å2
2--9.9367 Å20 Å2
3----19.8735 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3171 0 44 33 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.084473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.241210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004580
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.38220.3441160.29722291X-RAY DIFFRACTION81
2.3822-2.47760.34971460.29652412X-RAY DIFFRACTION86
2.4776-2.59030.39851440.30252518X-RAY DIFFRACTION89
2.5903-2.72690.3411270.29082629X-RAY DIFFRACTION92
2.7269-2.89770.33241350.24952731X-RAY DIFFRACTION96
2.8977-3.12140.32271400.25162843X-RAY DIFFRACTION98
3.1214-3.43540.23691390.22242884X-RAY DIFFRACTION99
3.4354-3.93230.22331580.18672907X-RAY DIFFRACTION100
3.9323-4.95330.18081870.14932931X-RAY DIFFRACTION100
4.9533-45.98890.18491480.16083172X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.65550.1679-0.0020.4109-0.26560.5294-0.0538-0.268-0.26570.5005-0.1613-0.0656-0.09150.00550.08270.58570.07230.05190.40120.03430.333721.4727-10.867313.4186
20.0682-0.094-0.05980.30770.2950.47380.00790.0134-0.0963-0.2007-0.07240.17610.02950.18670.05750.46530.06870.05240.3677-0.00450.403321.365-12.9213-9.7281
30.0283-00.04690.00980.00310.1121-0.030.04410.0549-0.2518-0.11040.1154-0.1574-0.00430.06360.50350.0867-0.05660.3266-0.0170.4788.9961-8.393-14.5626
40.0384-0.02130.02010.04380.05140.07180.00270.1283-0.0872-0.0139-0.16480.15370.2141-0.04290.05690.83050.02030.00260.337-0.09630.5875.6558-26.4223-9.9617
50.2711-0.1178-0.18980.12960.00990.2007-0.24690.0979-0.2095-0.1622-0.21360.30.307-0.11430.15580.94720.0598-0.04180.3352-0.09860.59717.3831-28.649-10.508
60.07250.0245-0.040.03380.04820.2014-0.04070.1095-0.221-0.2535-0.08980.22020.31560.1201-0.05811.04910.30640.05970.2165-0.1620.486418.1022-31.8951-13.9877
70.0174-0.02110.00130.0587-0.07910.2047-0.05730.0482-0.0084-0.0002-0.0528-0.021-0.0223-0.04550.03481.13780.15580.26840.896-0.08040.649625.4574-28.1806-28.2543
80.2168-0.117-0.0030.40990.01310.0017-0.05470.0019-0.14580.15340.0521-0.07610.06850.0139-0.01671.140.51410.07470.4081-0.08770.462725.0243-42.1047-7.8742
90.17660.00140.07070.00780.01230.0459-0.0739-0.0120.0554-0.0463-0.0184-0.15640.23650.21610.04570.6610.14420.04010.42430.01160.451826.4074-21.08836.1394
100.0218-0.03340.04620.179-0.20360.2351-0.03940.02110.01030.0053-0.0538-0.0163-0.0670.05260.01150.46470.08280.0140.40830.0580.41712.676-3.7362-5.5026
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 8:50)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 51:123)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 124:150)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 151:190)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 191:243)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 244:340)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 341:347)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 348:382)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 383:414)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 415:422)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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