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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bhx | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the SCAN domain from human paternally expressed gene 3 protein | ||||||
要素 | PATERNALLY-EXPRESSED GENE 3 PROTEIN | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN / PEG3 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 autophagosome / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
データ登録者 | Rimsa, V. / Eadsforth, T.C. / Hunter, W.N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2013 タイトル: Structure of the Scan Domain of Human Paternally Expressed Gene 3 Protein. 著者: Rimsa, V. / Eadsforth, T.C. / Hunter, W.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4bhx.cif.gz | 60.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4bhx.ent.gz | 45.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4bhx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4bhx_validation.pdf.gz | 480.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4bhx_full_validation.pdf.gz | 489.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4bhx_validation.xml.gz | 13.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4bhx_validation.cif.gz | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bh/4bhx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bh/4bhx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4e6sS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11451.426 Da / 分子数: 2 / 断片: SCAN DOMAIN, RESIDUES 40-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: Q9GZU2 #2: 化合物 | ChemComp-PEG / #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE FIRST THREE RESIDUES AT THE N-TERMINUS (GHM) ARE FROM THE HISTIDINE TAG AND REMAINED AFTER TEV DIGESTION. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: CRYSTALLIZATION WAS OBSERVED DURING PROTEIN CONCENTRATION USING VIVASPIN 20 CONCENTRATORS (SARTORIUS STEDIM BIOTECH) IN 50 MM TRIS-HCL PH 7.5, 150 MM NACL. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 287 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 |
検出器 | タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→13.8 Å / Num. obs: 16090 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 28 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 38 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 20.8 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4E6S 解像度: 1.95→13.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.489 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.167 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→13.82 Å
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拘束条件 |
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