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万見
- PDB-4bg6: 14-3-3 interaction with Rnd3 prenyl-phosphorylation motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bg6
タイトル14-3-3 interaction with Rnd3 prenyl-phosphorylation motif
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
  • RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
キーワードSIGNALING PROTEIN / PRENYLATION / ACTIN CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / RND3 GTPase cycle ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / RND3 GTPase cycle / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / small GTPase-mediated signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / actin filament organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of protein stability / melanosome / intracellular protein localization / actin cytoskeleton organization / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cell adhesion / cadherin binding / Golgi membrane / protein domain specific binding / focal adhesion / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoE / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues ...Rho-related GTP-binding protein RhoE / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL / Rho-related GTP-binding protein RhoE / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Riou, P. / Kjaer, S. / Purkiss, A. / O'Reilly, N. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: 14-3-3 Proteins Interact with a Hybrid Prenyl-Phosphorylation Motif to Inhibit G Proteins.
著者: Riou, P. / Kjaer, S. / Garg, R. / Purkiss, A. / George, R. / Cain, R.J. / Bineva, G. / Reymond, N. / Mccoll, B. / Thompson, A.J. / O'Reilly, N. / Mcdonald, N.Q. / Parker, P.J. / Ridley, A.J.
履歴
登録2013年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: diffrn_source / exptl_crystal_grow ...diffrn_source / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_biol / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _exptl_crystal_grow.method ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
Q: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
R: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5259
ポリマ－58,0494
非ポリマー1,4765
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5830 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area21210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.783, 81.313, 111.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99735, -0.07218, -0.00942), (-0.06981, 0.98509, -0.15721), (0.02063, -0.15614, -0.98752)
ベクター: -0.01764, -0.00277, 0.02935)

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA / PROTEIN KINASE C INHIBITOR PROTEIN 1 / KCIP-1


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE / PROTEIN MEMB / RHO FAMILY GTPASE 3 / RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHO8 / RND3


分子量: 1247.359 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINUS, RESIDUES 232-241 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FARNESYLATION ON CYS 347 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P61587
#3: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-FAR / FARNESYL / (6E)-3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエン


分子量: 206.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.02 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.17 M SODIUM ACETATE; 0.085 M TRIS, PH 8.5; 25.5% (W/V) PEG4000, 15% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.51 Å / Num. obs: 28918 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.21 % / Biso Wilson estimate: 56.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WH0

1wh0


解像度: 2.3→38.508 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2728 1468 5.1 %
Rwork0.2436 --
obs0.2451 28863 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.018 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.508 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3626 0 48 80 3754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0013724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4955020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3541379
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.019569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001646
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.38220.42251370.3672698X-RAY DIFFRACTION99
2.3822-2.47760.40791570.33992680X-RAY DIFFRACTION99
2.4776-2.59030.35751440.33312721X-RAY DIFFRACTION99
2.5903-2.72680.42631400.33662744X-RAY DIFFRACTION100
2.7268-2.89760.42141500.31912676X-RAY DIFFRACTION98
2.8976-3.12130.31471610.30862745X-RAY DIFFRACTION100
3.1213-3.43520.30791490.27482728X-RAY DIFFRACTION99
3.4352-3.93180.26151320.2232769X-RAY DIFFRACTION99
3.9318-4.9520.22791690.18552767X-RAY DIFFRACTION99
4.952-38.5130.18711290.21182867X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.09410.7815-1.43862.2211-0.02082.99610.00030.7433-0.0072-0.0136-0.01620.166-0.0606-0.34780.03580.2926-0.0288-0.04040.6776-0.00580.5315-9.745-7.84298.9665
22.71370.74241.36114.15070.42473.19710.21860.6374-0.25540.4007-0.23790.85410.3135-1.2007-0.01780.3627-0.09780.08490.9599-0.05590.8678-24.9913-4.291411.9143
31.1556-0.4523-1.62895.47081.20525.08170.36840.43891.0660.2681-0.25090.344-0.4351-0.3555-0.07390.4019-0.0410.18260.89790.05641.1216-23.615910.711812.3001
45.6337-4.0238-0.04398.98480.36410.03380.21690.86850.4289-0.3915-0.7988-0.7826-0.05080.2330.5970.4660.04220.09060.66160.15380.8606-17.71346.46194.1127
52.7516-0.566-3.22431.72730.64323.77890.00320.4012-0.2375-0.13220.01040.0240.0805-0.52920.00570.2973-0.0105-0.02790.45680.01880.43599.7421-7.5005-2.2955
62.76781.6093-1.60364.446-3.25972.4747-0.048-0.0279-0.1652-0.1945-0.1734-0.47990.31750.61360.25070.27650.02240.01410.6031-0.04740.494724.1123-3.6373-7.7138
78.2432-3.32174.34778.3097-4.8675.5482-0.04940.1060.5881-0.2113-0.0606-0.3347-0.0742-0.27480.14680.2660.01890.08620.4928-0.06660.453321.830711.23-10.2934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 2:111)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 112:159)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 160:229)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN Q
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 4:111)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 112:159)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESSEQ 160:229)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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