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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bbr | ||||||
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Title | Structure of RNA polymerase II-TFIIB complex | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RNA POLYMERASE / TFIIB | ||||||
Function / homology | ![]() RNA polymerase II complex recruiting activity / transcription open complex formation at RNA polymerase II promoter / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / RPB4-RPB7 complex / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / transcription preinitiation complex / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...RNA polymerase II complex recruiting activity / transcription open complex formation at RNA polymerase II promoter / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / RPB4-RPB7 complex / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / transcription preinitiation complex / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / : / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / : / termination of RNA polymerase I transcription / RNA polymerase II complex binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / acetyltransferase activity / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / translation initiation factor binding / TBP-class protein binding / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / single-stranded DNA binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sainsbury, S. / Niesser, J. / Cramer, P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure and Function of the Initially Transcribing RNA Polymerase II-TFIIB Complex Authors: Sainsbury, S. / Niesser, J. / Cramer, P. | ||||||
History |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AH" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AH" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AK" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BQ" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-DNA-DIRECTED RNA POLYMERASE II SUBUNIT ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 25451.191 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 19081.053 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-DNA-DIRECTED RNA POLYMERASES I, II, AND III SUBUNIT RPABC ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Protein , 1 types, 1 molecules M
#13: Protein | Mass: 38257.340 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 2 types, 11 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#14: Chemical | ChemComp-ZN / #15: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.95 Å3/Da / Density % sol: 75.16 % / Description: NONE |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9188 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.4→50 Å / Num. obs: 149750 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 67.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.38 / Net I/σ(I): 7.8 |
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Processing
Software | Name: BUSTER / Version: 2.11.2 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: OTHER Starting model: NONE Resolution: 3.4→49.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9111 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8737 / SU R Cruickshank DPI: 0.787 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.67 / SU Rfree Blow DPI: 0.322 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.335 Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=ZN MG. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=32789. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=ZN MG. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=32789. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=11.
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Displacement parameters | Biso mean: 75.56 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.582 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.4→49.41 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.4→3.49 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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