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- PDB-4b9w: Structure of extended Tudor domain TD3 from mouse TDRD1 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b9w
タイトルStructure of extended Tudor domain TD3 from mouse TDRD1 in complex with MILI peptide containing dimethylarginine 45.
要素
  • PIWI-LIKE PROTEIN 2
  • TUDOR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードREPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


perinucleolar chromocenter / PET complex / pi-body / secondary piRNA processing / transposable element silencing by mRNA destabilization / piRNA binding / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / positive regulation of meiosis I / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / piRNA processing ...perinucleolar chromocenter / PET complex / pi-body / secondary piRNA processing / transposable element silencing by mRNA destabilization / piRNA binding / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / positive regulation of meiosis I / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / piRNA processing / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / germ-line stem cell population maintenance / negative regulation of circadian rhythm / chromatoid body / dense body / positive regulation of cytoplasmic translation / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / P granule / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / oogenesis / germ cell development / RNA endonuclease activity / meiotic cell cycle / rhythmic process / spermatogenesis / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / synapse / zinc ion binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Piwi, N-terminal domain / Tudor domain / Tudor domain profile. / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain / Argonaute linker 1 domain ...: / : / : / : / Piwi, N-terminal domain / Tudor domain / Tudor domain profile. / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain / Argonaute linker 1 domain / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Piwi domain profile. / Piwi domain / Piwi domain / Piwi / PAZ domain superfamily / PAZ / PAZ domain / PAZ domain profile. / PAZ domain / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / SH3 type barrels. - #140 / SNase-like, OB-fold superfamily / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Piwi-like protein 2 / Tudor domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mathioudakis, N. / Palencia, A. / Kadlec, J. / Round, A. / Tripsianes, K. / Sattler, M. / Pillai, R.S. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2012
タイトル: The multiple Tudor domain-containing protein TDRD1 is a molecular scaffold for mouse Piwi proteins and piRNA biogenesis factors.
著者: Mathioudakis, N. / Palencia, A. / Kadlec, J. / Round, A. / Tripsianes, K. / Sattler, M. / Pillai, R.S. / Cusack, S.
履歴
登録2012年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22019年4月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn / struct_ref
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.db_code
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUDOR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: TUDOR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
P: PIWI-LIKE PROTEIN 2
S: PIWI-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0296
ポリマ－47,8454
非ポリマー1842
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4640 Å2
ΔGint-26.1 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.940, 53.960, 60.790
Angle α, β, γ (deg.)93.69, 98.56, 111.68
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.999988, -0.000511, 0.004916), (-0.000503, -0.999998, -0.00167), (0.004917, 0.001667, -0.999987)-0.21223, 70.61587, 95.13131

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要素

#1: タンパク質 TUDOR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / TDRD1


分子量: 22578.844 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTENDED TUDOR DOMAIN TD3, RESIDUES 692-892 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99MV1
#2: タンパク質・ペプチド PIWI-LIKE PROTEIN 2 / MILI


分子量: 1343.582 Da / 分子数: 2
断片: N-TERMINAL PEPTIDE CONTAINING METHYLATED ARG45, RESIDUES 38-50
由来タイプ: 合成 / 詳細: ARG45 IS SYMMETRICALLY DIMETHYLATED / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8CDG1
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細GLYCEROL (GOL): FROM CRYOPROTECTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PROTEIN:PEPTIDE 1:5 RATIO, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.05 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 30 % PEG8000, 0.01 M MAGNESIUM ACETATE TETRAHYDRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 25755 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.28
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.6.0116精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→36.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 6.314 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.268 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28366 1275 5 %RANDOM
Rwork0.21949 ---
obs0.22262 24480 95.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.793 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20.08 Å20.07 Å2
2--0.01 Å20.1 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3207 0 12 186 3405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.023304
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9644492
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86135360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6845400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.43624.803152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55715534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8331514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02672
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 73 -
Rwork0.284 1790 -
obs--94.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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