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万見
- PDB-4b6j: Crystal structure of phosphoserine phosphatase from T. onnurineus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b6j
タイトルCrystal structure of phosphoserine phosphatase from T. onnurineus
要素PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / L-SERINE / HALOACID DEHALOGENASE SUPERFAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine phosphatase
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine phosphatase; domain 2 / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Phosphoserine phosphatase; domain 2 / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phosphoserine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOCOCCUS ONNURINEUS NA1 (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Jung, T.-Y. / Kim, Y.-S. / Song, H.-N. / Woo, E.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2013
タイトル: Identification of a Novel Ligand Binding Site in Phosphoserine Phosphatase from the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus Onnurineus.
著者: Jung, T.-Y. / S-Kim, Y. / Oh, B.H. / Woo, E.
履歴
登録2012年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
B: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
C: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
D: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0754
ポリマ－92,0754
非ポリマー00
水00
1
A: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
B: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
C: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
D: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE

A: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
B: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
C: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE
D: PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,1498
ポリマ－184,1498
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area23030 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area61310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.281, 89.281, 228.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(CHAIN A AND (RESSEQ 10:190))
211(CHAIN B AND (RESSEQ 10:190))

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHOSERINE PHOSPHATASE


分子量: 23018.645 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOCOCCUS ONNURINEUS NA1 (古細菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI MC1061 (大腸菌) / Variant (発現宿主): ARAD139, GALE15, GALK16 / 参照: UniProt: B6YX36, phosphoserine phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 30% PENTAERYTHRITOL ETHOXYLATE, 50 MM BIS-TRIS PH 6.5, 50 MM AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→44.64 Å / Num. obs: 14085 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 66.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 3.34→3.4 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AP9

4ap9


解像度: 3.34→44.641 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.9 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: -6 GLY TO 0 PHE WERE PURIFICATION TAG PRO194 REGION WAS DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2625 707 5 %
Rwork0.2144 --
obs0.2168 14085 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.63 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.34→44.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6412 0 0 0 6412
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9098688
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8762520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057936
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041128
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11AX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3402-3.5980.34411570.26042588X-RAY DIFFRACTION100
3.598-3.95990.27661420.2162624X-RAY DIFFRACTION100
3.9599-4.53240.24831350.18722649X-RAY DIFFRACTION100
4.5324-5.70850.22751460.19642676X-RAY DIFFRACTION100
5.7085-44.64450.25461270.22892841X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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