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- PDB-4b4n: CPSF6 defines a conserved capsid interface that modulates HIV-1 r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b4n
タイトルCPSF6 defines a conserved capsid interface that modulates HIV-1 replication
要素
  • CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR SUBUNIT 6
  • GAG PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN/RNA BINDING PROTEIN / VIRAL PROTEIN-RNA BINDING PROTEIN COMPLEX / HIV-1 / CYCLOPHILIN
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / mRNA 3'-end processing ...exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / mRNA 3'-end processing / paraspeckles / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / viral process / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / mRNA processing / viral capsid / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / gag protein p24 N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / gag protein p24 N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag protein / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.813 Å
データ登録者Price, A.J. / James, L.C.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012
タイトル: Cpsf6 Defines a Conserved Capsid Interface that Modulates HIV-1 Replication.
著者: Price, A.J. / Fletcher, A.J. / Schaller, T. / Elliott, T. / Lee, K. / Kewalramani, V.N. / Chin, J.W. / Towers, G.J. / James, L.C.
履歴
登録2012年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAG PROTEIN
B: CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR SUBUNIT 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7552
ポリマ－17,7552
非ポリマー00
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-6.6 kcal/mol
Surface area8400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.560, 46.360, 80.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GAG PROTEIN


分子量: 16204.573 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 33-178 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: A9PKC6
#2: タンパク質・ペプチド CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR SUBUNIT 6 / CPSF6 / CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 68 KDA SUBUNIT / CFIM68 / CPSF 68 KDA ...CPSF6 / CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 68 KDA SUBUNIT / CFIM68 / CPSF 68 KDA SUBUNIT / PRE-MRNA CLEAVAGE FACTOR IM 68 KDA SUBUNIT / PROTEIN HPBRII-4/7


分子量: 1550.796 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 313-327 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q16630
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.52 % / 解説: NONE
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 17 DEGREES (SITTING DROPS).PROTEIN/ PEPTIDE SOLUTION (0.37 MM HIV-1 CAN AND 4 MM CPSF6313-327 IN 20 MM HEPES PH 7, 50 MM NACL, 1 MM DTT) WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (20% W/V PEG 3350, 0. ...詳細: 17 DEGREES (SITTING DROPS).PROTEIN/ PEPTIDE SOLUTION (0.37 MM HIV-1 CAN AND 4 MM CPSF6313-327 IN 20 MM HEPES PH 7, 50 MM NACL, 1 MM DTT) WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (20% W/V PEG 3350, 0.2 M POTASSIUM PHOSPHATE DIBASIC) IN A 1:1 MIX.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 13664 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 14.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GON

2gon


解像度: 1.813→36.251 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 8.731 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.334 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2729 682 5.01 %
Rwork0.1867 --
obs0.191 13664 94.955 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.696 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.196 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3---0.116 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.813→36.251 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1178 0 0 99 1277
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191217
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9551656
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84732717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1965150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55424.71753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.14715203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.165157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2580.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2620.245
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.240.222
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it17.1362.9141217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.0932.9581179
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it19.954.3091655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it26.8659.152147
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it22.96528.52959
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.46832396
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.738530
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.932434
LS精密化 シェル解像度: 1.813→1.86 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.494 53 -
Rwork0.314 861 -
obs--88.224 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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