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- PDB-4b2q: Model of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer based on subtomogram a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b2q
タイトルModel of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer based on subtomogram average
要素
  • (ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 11
  • ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
キーワードHYDROLASE / SUBTOMOGRAM AVERAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / : / : / : ...: / : / : / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial nucleoid / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial intermembrane space / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) ...: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 37 Å
データ登録者Davies, K.M. / Kuehlbrandt, W.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structure of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer and its role in shaping the mitochondrial cristae.
著者: Karen M Davies / Claudio Anselmi / Ilka Wittig / José D Faraldo-Gómez / Werner Kühlbrandt /
要旨: We used electron cryotomography of mitochondrial membranes from wild-type and mutant Saccharomyces cerevisiae to investigate the structure and organization of ATP synthase dimers in situ. Subtomogram ...We used electron cryotomography of mitochondrial membranes from wild-type and mutant Saccharomyces cerevisiae to investigate the structure and organization of ATP synthase dimers in situ. Subtomogram averaging of the dimers to 3.7 nm resolution revealed a V-shaped structure of twofold symmetry, with an angle of 86° between monomers. The central and peripheral stalks are well resolved. The monomers interact within the membrane at the base of the peripheral stalks. In wild-type mitochondria ATP synthase dimers are found in rows along the highly curved cristae ridges, and appear to be crucial for membrane morphology. Strains deficient in the dimer-specific subunits e and g or the first transmembrane helix of subunit 4 lack both dimers and lamellar cristae. Instead, cristae are either absent or balloon-shaped, with ATP synthase monomers distributed randomly in the membrane. Computer simulations indicate that isolated dimers induce a plastic deformation in the lipid bilayer, which is partially relieved by their side-by-side association. We propose that the assembly of ATP synthase dimer rows is driven by the reduction in the membrane elastic energy, rather than by direct protein contacts, and that the dimer rows enable the formation of highly curved ridges in mitochondrial cristae.
履歴
登録2012年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22013年7月24日Group: Derived calculations
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
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  • マップデータ: EMDB-2161
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
T: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
U: ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL
V: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
W: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
a: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
b: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
c: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
d: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
e: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
f: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
g: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
h: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
i: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
j: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
k: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
l: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
m: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
n: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
o: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
p: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
r: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
s: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
t: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
u: ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL
v: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
w: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)981,27966
ポリマ－976,28446
非ポリマー4,99520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 11種, 44分子 ACacBbDdEFefGgHhIiJKLMNOPQRSjk...

#1: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 52376.539 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 61-545 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P07251
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 52447.617 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 60-545 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P07251
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 50438.348 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 39-508 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 50752.641 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 39-511 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#5: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 34-311 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P38077
#6: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 14080.876 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 29-160 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: Q12165
#7: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT EPSILON


分子量: 6388.076 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-60 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P21306
#8: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL / LIPID-BINDING PROTEIN / OLIGOMYCIN RESISTANCE PROTEIN 1


分子量: 7762.375 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 器官: MITOCHONDRIA / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P61829
#9: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT B


分子量: 15408.768 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 121-249 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P13619, H+-transporting two-sector ATPase
#10: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT D


分子量: 13768.688 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 5-124 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P13620
#12: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL / OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN / OSCP


分子量: 13240.513 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 24-143 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P13621, H+-transporting two-sector ATPase

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タンパク質 , 1種, 2分子 Vv

#11: タンパク質 ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT F6


分子量: 7829.806 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 36-101 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P02721

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非ポリマー , 3種, 20分子

#13: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#14: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#15: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: ATP SYNTHASE DIMER FROM MITOCHONDRIA OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE
タイプ: CELL
緩衝液名称: 250MM TREHALOSE 10NM TRIS- HCL PH7.4 / pH: 7.4 / 詳細: 250MM TREHALOSE 10NM TRIS- HCL PH7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, TEMPERATURE- 100, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- SINGLE SIDE MANUAL BLOTTING FOR 5 SECONDS.,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2009年3月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 41000 X / 倍率（補正後）: 24500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 7500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 6500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 80 K / 傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -50 °
撮影電子線照射量: 160 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
画像スキャンデジタル画像の数: 75
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMOD３次元再構成
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: WEIGHTED BACK-PROJECTION / 解像度: 37 Å / 粒子像の数: 121 / ピクセルサイズ（実測値）: 5.76 Å
詳細: MODEL BASED ON PDBS 2WPD,2CLY AND 2BO5. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2161. (DEPOSITION ID: 10941).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 2WPD

2wpd


Accession code: 2WPD / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数68216 0 304 0 68520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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