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- PDB-4ayw: STRUCTURE OF THE HUMAN MITOCHONDRIAL ABC TRANSPORTER, ABCB10 (PLA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ayw
タイトルSTRUCTURE OF THE HUMAN MITOCHONDRIAL ABC TRANSPORTER, ABCB10 (PLATE FORM)
要素ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 10
キーワードMEMBRANE PROTEIN / MITOCHONDRIAL TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heme biosynthetic process / mitochondrial unfolded protein response / Mitochondrial ABC transporters / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / heme biosynthetic process / mitochondrial transport / ABC-type transporter activity / erythrocyte development / positive regulation of erythrocyte differentiation / mitochondrial membrane ...positive regulation of heme biosynthetic process / mitochondrial unfolded protein response / Mitochondrial ABC transporters / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / heme biosynthetic process / mitochondrial transport / ABC-type transporter activity / erythrocyte development / positive regulation of erythrocyte differentiation / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Shintre, C.A. / Li, Q. / Kim, J. / von Delft, F. / Barr, A.J. / Das, S. / Chaikuad, A. / Xia, X. / Quigley, A. ...Pike, A.C.W. / Shintre, C.A. / Li, Q. / Kim, J. / von Delft, F. / Barr, A.J. / Das, S. / Chaikuad, A. / Xia, X. / Quigley, A. / Dong, Y. / Dong, L. / Krojer, T. / Vollmar, M. / Muniz, J.R.C. / Bray, J.E. / Berridge, G. / Chalk, R. / Gileadi, O. / Burgess-Brown, N. / Shrestha, L. / Goubin, S. / Yang, J. / Mahajan, P. / Mukhopadhyay, S. / Bullock, A.N. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Carpenter, E.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structures of Abcb10, a Human ATP-Binding Cassette Transporter in Apo- and Nucleotide-Bound States
著者: Shintre, C.A. / Pike, A.C.W. / Li, Q. / Kim, J. / Barr, A.J. / von Delft, F. / Goub, S. / Shrestha, L. / Yang, J. / Berridge, G. / Ross, J. / Stansfeld, P.J. / Sansoa, M.S.P. / Edwards, M. / ...著者: Shintre, C.A. / Pike, A.C.W. / Li, Q. / Kim, J. / Barr, A.J. / von Delft, F. / Goub, S. / Shrestha, L. / Yang, J. / Berridge, G. / Ross, J. / Stansfeld, P.J. / Sansoa, M.S.P. / Edwards, M. / Bountra, C. / Marsden, B.D. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Gileadi, O. / Burgess-Brown, N. / Carpenter, E.P.
履歴
登録2012年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2012年7月11日ID: 4AA3
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references
改定 1.22013年6月5日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32013年6月12日Group: Database references
改定 1.42013年8月7日Group: Database references
改定 1.52015年3月25日Group: Database references
改定 1.62018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.72024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6484
ポリマ－67,1441
非ポリマー1,5043
水00
1
A: ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 10
ヘテロ分子

A: ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,2968
ポリマ－134,2892
非ポリマー3,0076
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
Buried area12200 Å2
ΔGint-101.8 kcal/mol
Surface area51620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.700, 101.700, 294.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 10 / ATP-BINDING CASSETTE TRANSPORTER 10 / ABC TRANSPORTER 10 PROTEIN / MITOCHONDRIAL ATP-BINDING ...ATP-BINDING CASSETTE TRANSPORTER 10 / ABC TRANSPORTER 10 PROTEIN / MITOCHONDRIAL ATP-BINDING CASSETTE 2 / M-ABC2


分子量: 67144.305 Da / 分子数: 1 / 断片: ABC TRANSPORTER, RESIDUES 1-5,126-738 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFB-LIC-BSE / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NRK6
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.52 %
解説: DATA WERE HIGHLY ANISOTROPIC AND INTEGRATED WITH A SIGCUT 1.0 IN MOSFLM
結晶化pH: 9.5
詳細: 0.1 M SODIUM CHLORIDE, 5%(V/V)JEFFAMINE M-600, 0.1 M GLYCINE PH 9.5, 34%(V/V) PEG 400 CRYSTAL SOAKED BRIEFLY IN 10MM LUTETIUM CHLORIDE PRIOR TO DATA COLLECTION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 1.265
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.265 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→38.5 Å / Num. obs: 14186 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 86.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 90.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXDSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.3→37.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8859 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.516
詳細: 4AYT USED AS LSSR TARGET RESTRAINTS WITH A TARGET WEIGHT OF 0.1. THIS ENTRY HAS BEEN REREFINED WITH A MORE RECENT VERSION OF BUSTER V.2.11.2 AND REPLACES A PREVIOUS ENTRY 4AA3.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2861 585 4.14 %RANDOM
Rwork0.2506 ---
obs0.2522 14134 98.31 %-
原子変位パラメータBiso mean: 109.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.677 Å20 Å20 Å2
2---14.677 Å20 Å2
3---29.354 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.985 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→37.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4061 0 91 0 4152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084233HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.945777HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1936SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes74HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes649HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4233HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion595SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4906SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.56 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2844 108 4.08 %
Rwork0.2623 2538 -
all0.2632 2646 -
obs--98.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.08890.36940.1761.5297-1.44497.476-0.0009-0.3701-0.2619-0.2004-0.0884-0.15470.46230.62730.08930.0449-0.12430.0917-0.07540.0643-0.1706-25.565726.6117-34.6055
20.42070.12941.04090.5252-0.08091.3932-0.0711-0.183-0.05310.03-0.2150.00530.01450.1620.28610.1713-0.24340.06710.10460.0498-0.2202-14.846348.6026-33.7008
31.46351.5757-3.33922.1844-1.23672.5695-0.1155-0.2336-0.1970.19650.1069-0.1738-0.15050.31890.0087-0.1673-0.0858-0.08750.58220.3024-0.4024-15.526726.28983.442
48.7094-0.4912-0.34030.9485-1.83416.5293-0.2424-0.1699-0.34480.415-0.39890.1917-0.72180.8180.64130.2693-0.153-0.066-0.03630.1585-0.6161-34.373223.022115.2006
51.8410.3236-1.0656-0.242.78818.53860.0262-0.31390.22460.1411-0.14980.0995-0.25510.40620.12360.2416-0.0682-0.0430.30890.2594-0.4686-34.106226.094928.1226
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 154-276
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 277 - 448
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 449-513
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 514-643
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 644-717

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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