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- PDB-4auc: Bovine chymosin in complex with Pepstatin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4auc
タイトルBovine chymosin in complex with Pepstatin A
要素
  • CHYMOSIN
  • PEPSTATIN A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE / HYDROLASE INHIBITOR / PEPTIDASE / INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


chymosin / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BOS TAURUS (ウシ)
ACTINOMYCES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Langholm Jensen, J. / Navarro Poulsen, J.C. / Jacobsen, J. / van den Brink, J.M. / Qvist, K.B. / Larsen, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of Bovine Chymosin in Complex with Pepstatin A
著者: Langholm Jensen, J. / Navarro Poulsen, J.C. / Jacobsen, J. / van den Brink, J.M. / Qvist, K.B. / Larsen, S.
履歴
登録2012年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 2.02023年12月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conn_type.id / _struct_sheet.id / _struct_sheet.number_strands
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMOSIN
B: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7428
ポリマ－36,3592
非ポリマー3846
水5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-5.4 kcal/mol
Surface area13970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.500, 93.500, 89.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

NA

21A-546-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CHYMOSIN / PREPRORENNIN


分子量: 35672.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 組織: MUCOSA / Cell: GASTRIC CHIEF CELL / 器官: ABOMASUM / 発現宿主: ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌) / 参照: UniProt: P00794, chymosin
#2: タンパク質・ペプチド PEPSTATIN A


分子量: 685.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ACTINOMYCES (バクテリア)

-
非ポリマー , 4種, 332分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細STATINE (STA): PART OF PEPSTATIN A ISOVALERIC ACID (IVA): PART OF PEPSTATIN A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: RESERVOIR: 75 MM BIS-TRIS PH 5.5, 0.15 M NACL, 19% (W/V) PEG3350, 7.5 MM CDCL2. SAMPLE: 7.2 MG/ML OF PROTEIN COMPLEX IN 10 MM NAH2PO4 PH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.89993
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月24日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR WITH RH COATING
放射モノクロメーター: CHANNEL-CUT SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 59710 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 5.5 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 18.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CMS

1cms


解像度: 1.6→41.388 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 17.44 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED LOOP 159-160 WAS MODELED STEREOCHEMICALLY. VM CALCULATED USING A TOTAL MASS OF 36.3 KDA CORRESPONDING CHYMOSIN INHIBITED BY PEPSTATIN
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1971 3009 5.1 %
Rwork0.1743 --
obs0.1754 59607 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.504 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0212 Å20 Å20 Å2
2---1.0212 Å20 Å2
3---2.0424 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→41.388 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2559 0 18 326 2903
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0192689
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2493651
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.365957
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006473
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62620.22161340.21732675X-RAY DIFFRACTION100
1.6262-1.65430.24321360.22292700X-RAY DIFFRACTION100
1.6543-1.68440.23651560.21832641X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.71680.26351440.21032653X-RAY DIFFRACTION100
1.7168-1.75180.21681350.20092669X-RAY DIFFRACTION100
1.7518-1.78990.20661310.20162683X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.83150.21741580.19162646X-RAY DIFFRACTION100
1.8315-1.87730.21151540.1822670X-RAY DIFFRACTION100
1.8773-1.92810.21231260.17792707X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-1.98480.18711510.17812657X-RAY DIFFRACTION100
1.9848-2.04890.19091430.17792684X-RAY DIFFRACTION100
2.0489-2.12210.20381390.18032694X-RAY DIFFRACTION100
2.1221-2.20710.22331440.17982669X-RAY DIFFRACTION100
2.2071-2.30750.21571640.18022680X-RAY DIFFRACTION100
2.3075-2.42920.2021480.17922690X-RAY DIFFRACTION100
2.4292-2.58130.19061220.18322717X-RAY DIFFRACTION100
2.5813-2.78060.21611520.18032685X-RAY DIFFRACTION100
2.7806-3.06030.21221420.17292725X-RAY DIFFRACTION100
3.0603-3.5030.18311450.16282730X-RAY DIFFRACTION100
3.503-4.41260.14841530.14442745X-RAY DIFFRACTION100
4.4126-41.40140.20061320.16942878X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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