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- PDB-4au2: Crystal Structure of a Hsp47-collagen complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4au2
タイトルCrystal Structure of a Hsp47-collagen complex
要素
  • 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
  • SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)セルピン
キーワードCHAPERONE/PEPTIDE / CHAPERONE-PEPTIDE COMPLEX / CHAPERONE (シャペロン) / HEAT SHOCK PROTEIN (熱ショックタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Collagen chain trimerization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / collagen fibril organization / positive regulation of cell-substrate adhesion / Collagen degradation / collagen binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / collagen-containing extracellular matrix / 小胞体 ...Collagen chain trimerization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / collagen fibril organization / positive regulation of cell-substrate adhesion / Collagen degradation / collagen binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / collagen-containing extracellular matrix / 小胞体 / ゴルジ体 / 小胞体 / extracellular space / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
EMI domain / Serpin H1, serpin domain / EMI domain / EMI domain profile. / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. ...EMI domain / Serpin H1, serpin domain / EMI domain / EMI domain profile. / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serpin H1 / Collagen alpha-1(XXVI) chain
類似検索 - 構成要素
生物種CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Widmer, C. / Gebauer, J.M. / Brunstein, E. / Drogemuller, C. / Leeb, T. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Molecular Basis for the Action of the Collagen-Specific Chaperone Hsp47/Serpinh1 and its Structure-Specific Client Recognition.
著者: Widmer, C. / Gebauer, J.M. / Brunstein, E. / Rosenbaum, S. / Zaucke, F. / Drogemuller, C. / Leeb, T. / Baumann, U.
履歴
登録2012年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22015年4月1日Group: Data collection

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
B: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
C: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
D: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
E: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
F: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
G: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
H: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
I: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
J: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,94410
ポリマ－184,94410
非ポリマー00
水4,216234
1
A: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
B: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
E: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
F: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
G: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4725
ポリマ－92,4725
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-38.1 kcal/mol
Surface area32340 Å2
手法PISA
2
C: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
D: SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1)
H: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
I: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8
J: 15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4725
ポリマ－92,4725
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-39.6 kcal/mol
Surface area31480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.498, 92.784, 100.458
Angle α, β, γ (deg.)95.24, 98.95, 96.73
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
SERPIN PEPTIDASE INHIBITOR, CLADE H (HEAT SHOCK PROTEIN 47), MEMBER 1, (COLLAGEN BINDING PROTEIN 1) / セルピン / HSP47


分子量: 44283.680 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 35-418 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL HISTAG, FIRST 35 RESIDUES MISSING / 由来: (組換発現) CANIS LUPUS FAMILIARIS (イヌ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C7C419
#2: タンパク質・ペプチド
15ER COLLAGEN MODEL PEPTIDE 15-R8


分子量: 1301.495 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-TERMINAL ACETYL GROUP, C-TERMINAL AMIDE / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96A83*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.25 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→70.5 Å / Num. obs: 70114 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 56.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→98.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9447 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9275 / SU R Cruickshank DPI: 0.342 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.313 / SU Rfree Blow DPI: 0.221 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.23
詳細: SOME DISORDERED SIDECHAINS CUT TO ALA REFINEMENT NOTE 1: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2404 3535 5.04 %RANDOM
Rwork0.2025 ---
obs0.2044 70107 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 74.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.993 Å20.056 Å29.3588 Å2
2--6.4162 Å2-2.2349 Å2
3---2.5769 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.415 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→98.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11663 0 0 234 11897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00911927HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1316107HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4118SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes247HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1716HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11927HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.02
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.13
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1502SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12964SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2758 246 4.92 %
Rwork0.2449 4752 -
all0.2464 4998 -
obs--96.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51820.35120.62533.07090.85972.2027-0.1342-0.13810.12770.1117-0.05940.0129-0.1407-0.0430.1936-0.3011-0.03160.022-0.08060.0421-0.067431.2158-123.825322.2295
22.1462-0.07781.86262.80350.65973.7798-0.0237-0.2309-0.03160.74930.1754-0.70870.13480.1464-0.1516-0.05310.0403-0.2272-0.2931-0.0401-0.170751.7047-84.964567.5712
32.09410.20741.76663.55072.24884.6786-0.3707-0.12560.3592-0.4851-0.14730.3256-0.938-0.4450.5180.00010.0524-0.2096-0.31060.0194-0.231231.8823-29.606189.8066
40.8634-0.0614-1.041.0889-0.44164.00210.0985-0.00370.1114-0.04830.0679-0.2698-0.05860.0708-0.1664-0.0697-0.0668-0.0535-0.22720.0234-0.069340.3064-61.528236.9087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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