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- PDB-4atf: Crystal structure of inactivated mutant beta-agarase B in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4atf
タイトルCrystal structure of inactivated mutant beta-agarase B in complex with agaro-octaose
要素BETA-AGARASE B
キーワードHYDROLASE / POLYSACCHARIDASE / AGAROLYTIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-agarase / beta-agarase activity / cell outer membrane / carbohydrate metabolic process / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Beta-agarase / Glycosyl hydrolases family 16 / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種ZOBELLIA GALACTANIVORANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bernard, T. / Hehemann, J.H. / Correc, G. / Jam, M. / Michel, G. / Czjzek, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Biochemical and Structural Characterization of the Complex Agarolytic Enzyme System from the Marine Bacterium Zobellia Galactanivorans.
著者: Hehemann, J.H. / Correc, G. / Thomas, F. / Bernard, T. / Barbeyron, T. / Jam, M. / Helbert, W. / Michel, G. / Czjzek, M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Transfer of Carbohydrate-Active Enzymes from Marine Bacteria to Japanese Gut Microbiota.
著者: Hehemann, J. / Correc, G. / Barbeyron, T. / Helbert, W. / Czjzek, M. / Michel, G.
履歴
登録2012年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月12日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-AGARASE B
B: BETA-AGARASE B
C: BETA-AGARASE B
D: BETA-AGARASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,04112
ポリマ－142,9774
非ポリマー5,0648
水17,024945
1
A: BETA-AGARASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0103
ポリマ－35,7441
非ポリマー1,2662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: BETA-AGARASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0103
ポリマ－35,7441
非ポリマー1,2662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: BETA-AGARASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0103
ポリマ－35,7441
非ポリマー1,2662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: BETA-AGARASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0103
ポリマ－35,7441
非ポリマー1,2662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.187, 106.234, 96.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 68 - 340 / Label seq-ID: 22 - 294

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.23661, -0.88939, -0.39116), (0.88443, -0.36383, 0.29225), (-0.40224, -0.2768, 0.87269)56.32158, 30.0444, -39.64339
2given(0.99958, -0.01041, 0.0269), (0.0088, 0.9982, 0.05926), (-0.02747, -0.059, 0.99788)72.66839, 51.32857, 0.28564

-
要素

#1: タンパク質
BETA-AGARASE B / BETA-AGARASE B\ / FAMILY GH16


分子量: 35744.266 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 53-353 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ZOBELLIA GALACTANIVORANS (バクテリア)
解説: IDENTIFIED AND ISOLATED FROM THE RED ALGAE DELESSERIA SANGUINEA AND FROM THE GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RGX8, beta-agarase
#2: 多糖
3,6-anhydro-alpha-L-galactopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-3,6-anhydro-alpha-L- ...3,6-anhydro-alpha-L-galactopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-3,6-anhydro-alpha-L-galactopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-3,6-anhydro-alpha-L-galactopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-3,6-anhydro-alpha-L-galactopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1243.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,8,7/[a2112h-1b_1-5][a1221h-1a_1-5_3-6]/1-2-1-2-1-2-1-2/a3-b1_b4-c1_c3-d1_d4-e1_e3-f1_f4-g1_g3-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][<C36O27>]{[(1+1)][b-D-Galp]{[(3+1)]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 945 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 189 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 189 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 189 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 189 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 189 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 189 TO ASP

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 58% METHYL-PENTANE-DIOL, 20 MM CALCIUM CHLORIDE AND 100 MM HEPES PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→39.4 Å / Num. obs: 357984 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.87 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 87.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OYZ

1oyz


解像度: 1.9→65.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.248 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.289 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE AGAROSE UNITS IN THE POSITIVE BINDING SITES WERE MODELED BUT NOT REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18967 5657 5 %RANDOM
Rwork0.13406 ---
obs0.13683 107508 97.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.045 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å2-0.07 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→65.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9687 0 344 945 10976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.02110542
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1191.9614429
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.51251219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.12524.646536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.82151618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9441548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1840.21546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0218074
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8191.56081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.68429895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8434461
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1494.54534
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.532310156
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1048medium positional0.150.5
2B1048medium positional0.190.5
3C1048medium positional0.190.5
4D1048medium positional0.140.5
1A1090loose positional0.315
2B1090loose positional0.365
3C1090loose positional0.365
4D1090loose positional0.345
1A1048medium thermal1.82
2B1048medium thermal1.932
3C1048medium thermal1.942
4D1048medium thermal1.892
1A1090loose thermal1.8610
2B1090loose thermal1.9610
3C1090loose thermal1.9710
4D1090loose thermal1.9910
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 413 -
Rwork0.148 7783 -
obs--97.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04140.09430.00510.40880.21850.23860.00970.0166-0.0166-0.00290.0223-0.0453-0.023-0.0203-0.0320.0207-0.0077-0.00180.0224-0.0040.037531.234-0.0111.484
20.3947-0.2134-0.02150.3171-0.08340.11880.01150.0412-0.03530.02750.00260.0369-0.0350.0099-0.01410.02830.0095-0.00450.0231-0.00470.018875.6451.97737.182
30.3281-0.06330.12220.25530.09010.1465-0.0073-0.05330.0062-0.03290.0317-0.0495-0.0035-0.0393-0.02440.0162-0.00410.00090.0397-0.01210.019672.72622.5951.997
40.2298-0.02410.15540.28630.01850.2596-0.0052-0.03980.0096-0.00650.0281-0.0374-0.0344-0.0366-0.02290.02930.00520.00630.0139-0.00980.023533.59622.12851.068
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A58 - 353
2X-RAY DIFFRACTION2B58 - 353
3X-RAY DIFFRACTION3C58 - 354
4X-RAY DIFFRACTION4D58 - 354

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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