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- PDB-4asi: Crystal structure of human ACACA C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4asi
タイトルCrystal structure of human ACACA C-terminal domain
要素ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
キーワードLIGASE / PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis / acetyl-CoA metabolic process ...acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis / acetyl-CoA metabolic process / Carnitine shuttle / lipid homeostasis / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / actin cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Froese, D.S. / Muniz, J.R.C. / Kiyani, W. / Krojer, T. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Oppermann, U. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Acaca C-Terminal Domain
著者: Froese, D.S. / Muniz, J.R.C. / Kiyani, W. / Krojer, T. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Oppermann, U. / Yue, W.W.
履歴
登録2012年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
C: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
D: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
E: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
F: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)525,0066
ポリマ-525,0066
非ポリマー00
52229
1
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
C: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,0022
ポリマ-175,0022
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15050 Å2
ΔGint-124.3 kcal/mol
Surface area59200 Å2
手法PISA
2
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
D: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,0022
ポリマ-175,0022
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13510 Å2
ΔGint-112.1 kcal/mol
Surface area58560 Å2
手法PISA
3
E: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
F: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,0022
ポリマ-175,0022
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11690 Å2
ΔGint-88.7 kcal/mol
Surface area56410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.966, 143.712, 540.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
ACETYL-COA CARBOXYLASE 1 / ACC1 / ACC-ALPHA / BIOTIN CARBOXYLASE / 6.3.4.14


分子量: 87500.992 Da / 分子数: 6 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1493-2260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2
参照: UniProt: Q13085, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.83 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.05M NA MALONATE; 19% (W/V) PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→143.71 Å / Num. obs: 207126 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0.8 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 85.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2X24 AND 3FF6
解像度: 2.8→540.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 32.678 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.442 / ESU R Free: 0.283 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23589 10400 5 %RANDOM
Rwork0.20197 ---
obs0.20367 196369 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 85.265 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.82 Å20 Å20 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----6.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→540.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34287 0 0 29 34316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01935153
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0223564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4321.95347844
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.227357164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.87854429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.40523.3711581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.848155563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.17715270
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.25285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02139635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.027419
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.46 723 -
Rwork0.431 13619 -
obs--96.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.09271.22130.00511.4551-0.03890.81440.02160.37760.0375-0.1306-0.01980.3603-0.169-0.1254-0.00180.12030.0059-0.08140.0987-0.02980.145310.857-13.1818-140.5269
22.2680.4850.89261.03110.10862.5062-0.1142-0.22430.1920.1721-0.00510.1271-0.2636-0.20850.11920.12710.0349-0.02530.0307-0.01840.151127.4926-5.1853-114.6973
30.36250.05550.25221.18741.02461.7625-0.0622-0.0315-0.24460.27260.0218-0.09910.30220.29440.04040.32460.0141-0.05280.27440.01820.416650.3959-17.64-103.3702
44.6746-1.1992-0.51211.28990.51131.32190.0865-0.27520.13810.02840.0352-0.2822-0.14670.2065-0.12170.1368-0.1101-0.07360.18720.03490.109146.8813-14.1702-161.9108
51.7185-0.49590.86651.08520.09893.2230.02280.27480.2242-0.3104-0.0868-0.0698-0.5142-0.12640.0640.40040.0172-0.03840.23740.07210.136629.9324-5.925-189.1094
60.4365-0.00420.17440.63710.39192.1538-0.05850.0828-0.1904-0.096-0.07460.2414-0.0926-0.73140.13310.41490.121-0.15580.74170.0180.45246.8178-13.6279-201.1351
71.78411.19890.97631.87741.12031.41510.2567-0.5568-0.33020.6395-0.109-0.08140.2042-0.1629-0.14770.5022-0.0435-0.08620.27930.18630.258931.5211-27.0408-89.6351
82.2218-0.56811.54450.983-0.63541.50020.0195-0.3077-0.07350.2456-0.0590.32860.0012-0.38240.03950.0902-0.09550.08750.2499-0.02430.4343-2.1081-24.2308-120.026
99.02710.082-2.89770.0193-0.0781.2320.14610.3103-0.6531-0.084-0.0517-0.02410.27570.0876-0.09440.53890.1462-0.13810.2249-0.11880.80831.0026-50.88-132.1202
101.5632-1.45510.69592.9108-1.20642.2340.15880.5319-0.1506-0.5515-0.13550.2689-0.1039-0.467-0.02320.513-0.0835-0.15250.6235-0.06280.177921.0308-27.7189-213.2247
111.7754-0.08370.76341.992-0.05522.5340.03910.31640.0691-0.2667-0.0223-0.1131-0.14730.1814-0.01680.2414-0.0953-0.00770.2519-0.00030.10947.8769-29.5397-195.2628
121.89110.19640.78731.24920.43281.0195-0.0611-0.16740.09350.12490.05670.30170.2855-0.08010.00440.3355-0.04140.03950.28640.02190.250550.9736-34.328-169.4697
130.9105-0.45860.31391.899-0.72593.39580.0644-0.11590.07790.10480.00980.0362-0.2203-0.4713-0.07420.67460.0420.04770.66840.01410.177754.2196-62.795-241.7295
142.2207-0.4672-2.51220.26720.51283.7102-0.205-0.0452-0.1623-0.24160.08640.2009-0.3296-0.30570.11861.1980.17970.00780.93610.13330.371357.2196-52.5058-285.2089
154.94570.81132.58333.65130.93361.48090.9698-0.25751.569-0.2886-2.312.5610.2495-0.81981.34030.68340.4851-0.05413.6195-1.30022.123222.7126-52.6925-264.7563
160.9421-0.2034-0.05021.9871-0.88183.23510.20660.358-0.1596-0.5979-0.0890.1080.7772-0.373-0.11761.1104-0.0998-0.05640.7546-0.05260.221955.9785-81.328-268.4938
173.60820.16924.94160.30390.56438.8835-0.06910.1429-0.23440.05490.25770.1880.9148-0.0686-0.18861.1903-0.16090.01320.50130.0780.324363.3653-91.9186-221.7033
181.8065-0.14950.00590.2978-0.37490.72460.13060.1235-0.49830.02710.12470.38420.2047-0.8765-0.25531.5038-0.841-0.14522.14680.0131.456724.5564-93.7179-245.1311
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1618 - 1824
2X-RAY DIFFRACTION2A1825 - 2159
3X-RAY DIFFRACTION3A2160 - 2375
4X-RAY DIFFRACTION4B1618 - 1824
5X-RAY DIFFRACTION5B1825 - 2169
6X-RAY DIFFRACTION6B2170 - 2361
7X-RAY DIFFRACTION7C1618 - 1955
8X-RAY DIFFRACTION8C1956 - 2257
9X-RAY DIFFRACTION9C2258 - 2375
10X-RAY DIFFRACTION10D1618 - 1886
11X-RAY DIFFRACTION11D1887 - 2143
12X-RAY DIFFRACTION12D2144 - 2375
13X-RAY DIFFRACTION13E1620 - 2160
14X-RAY DIFFRACTION14E2161 - 2296
15X-RAY DIFFRACTION15E2297 - 2347
16X-RAY DIFFRACTION16F1620 - 2149
17X-RAY DIFFRACTION17F2150 - 2269
18X-RAY DIFFRACTION18F2270 - 2346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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