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- PDB-4ase: CRYSTAL STRUCTURE OF VEGFR2 (JUXTAMEMBRANE AND KINASE DOMAINS) IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ase
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF VEGFR2 (JUXTAMEMBRANE AND KINASE DOMAINS) IN COMPLEX WITH TIVOZANIB (AV-951)
要素VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2
キーワードTRANSFERASE / ANGIOGENESIS / SIGNALING PROTEIN / PHOSPHORYLATION / RECEPTOR / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endothelium development / endocardium development ...blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endothelium development / endocardium development / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endothelial cell differentiation / positive regulation of vasculogenesis / mesenchymal cell proliferation / lymph vessel development / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / anchoring junction / positive regulation of positive chemotaxis / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial depolarization / lung alveolus development / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of MAPK cascade / semaphorin-plexin signaling pathway / : / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cell fate commitment / calcium ion homeostasis / vasculogenesis / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / receptor protein-tyrosine kinase / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / cell migration / integrin binding / cell junction / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / receptor complex / endosome / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TIVOZANIB / Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者McTigue, M. / Deng, Y. / Ryan, K. / Brooun, A. / Diehl, W. / Stewart, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Molecular Conformations, Interactions, and Properties Associated with Drug Efficiency and Clinical Performance Among Vegfr Tk Inhibitors.
著者: Mctigue, M. / Murray, B.W. / Chen, J.H. / Deng, Y. / Solowiej, J. / Kania, R.S.
履歴
登録2012年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7132
ポリマ－40,2581
非ポリマー4551
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.095, 56.299, 51.991
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 / VEGFR-2 / FETAL LIVER KINASE 1 / FLK-1 / KINASE INSERT DOMAIN RECEPTOR / KDR / PROTEIN-TYROSINE ...VEGFR-2 / FETAL LIVER KINASE 1 / FLK-1 / KINASE INSERT DOMAIN RECEPTOR / KDR / PROTEIN-TYROSINE KINASE RECEPTOR FLK-1 / CD309


分子量: 40258.391 Da / 分子数: 1 / 断片: JUXTAMEMBRANE AND KINASE DOMAINS, RESIDUES 787-1171 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-AV9 / TIVOZANIB / 1-{2-chloro-4-[(6,7-dimethoxyquinolin-4-yl)oxy]phenyl}-3-[(3E)-5-methylisoxazol-3(2H)-ylidene]urea / KRN-951


分子量: 454.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H19ClN4O5 / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 990 TO VAL
配列の詳細IN ADDITION TO THE MUTATION E990V, RESIDUES 940-989 WERE ALSO DELETED FROM THE CRYSTALLISED SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: NONE
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 13 DEGREES C BY THE USING PRECIPITANT SOLUTIONS CONTAINING APPROXIMATELY: 0.2M SODIUM CITRATE AND 14-21% (W/V) ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 13 DEGREES C BY THE USING PRECIPITANT SOLUTIONS CONTAINING APPROXIMATELY: 0.2M SODIUM CITRATE AND 14-21% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 3350., pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→43.2 Å / Num. obs: 33988 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.83→1.93 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS2005精密化
autoPROCデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ASD

4asd


解像度: 1.83→43.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1332184.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1022 3 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 33984 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.3274 Å2 / ksol: 0.373306 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.32 Å20 Å2-3.28 Å2
2---9.74 Å20 Å2
3----2.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→43.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2455 0 32 249 2736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 167 3 %
Rwork0.317 5450 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5UNL.PARAMUNL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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