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万見
- PDB-4arz: The crystal structure of Gtr1p-Gtr2p complexed with GTP-GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4arz
タイトルThe crystal structure of Gtr1p-Gtr2p complexed with GTP-GDP
要素(GTP-BINDING PROTEIN ...) x 2
キーワードHYDROLASE / GTPASE / CELL GROWTH
機能・相同性
機能・相同性情報


MTOR signalling / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuolar membrane / Amino acids regulate mTORC1 / phosphate ion transport / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation ...MTOR signalling / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuolar membrane / Amino acids regulate mTORC1 / phosphate ion transport / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / transcription by RNA polymerase III / positive regulation of TOR signaling / subtelomeric heterochromatin formation / transcription by RNA polymerase I / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / cellular response to starvation / cellular response to amino acid stimulus / late endosome membrane / late endosome / cellular response to oxidative stress / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromosome, telomeric region / membrane raft / GTPase activity / chromatin / GTP binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP-binding protein GTR2 / GTP-binding protein GTR1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jeong, J.H. / Kim, Y.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Gtr1Pgtp-Gtr2Pgdp Complex Reveals Large Structural Rearrangements Triggered by GTP-to-Gdp Conversion
著者: Jeong, J.H. / Lee, K.H. / Kim, Y.M. / Kim, D.H. / Oh, B.H. / Kim, Y.G.
履歴
登録2012年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月5日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING PROTEIN GTR1
B: GTP-BINDING PROTEIN GTR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5175
ポリマ－74,5262
非ポリマー9913
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-38.1 kcal/mol
Surface area26650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.712, 148.897, 117.759
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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GTP-BINDING PROTEIN ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GTP-BINDING PROTEIN GTR1


分子量: 35892.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00582
#2: タンパク質 GTP-BINDING PROTEIN GTR2


分子量: 38633.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P53290

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非ポリマー , 4種, 12分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.97928
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 14921 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 20.53
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 3.1→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2719 1264 4.5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 14921 92.5 %-
溶媒の処理Bsol: 42.4489 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.143 Å20 Å20 Å2
2--19.268 Å20 Å2
3----36.411 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4800 0 61 9 4870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0099
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.695
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION4GDP.PARGDP.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION5GTP.PARGTP.TOPOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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